Nature.com 'ਤੇ ਜਾਣ ਲਈ ਤੁਹਾਡਾ ਧੰਨਵਾਦ।ਤੁਹਾਡੇ ਦੁਆਰਾ ਵਰਤੇ ਜਾ ਰਹੇ ਬ੍ਰਾਊਜ਼ਰ ਸੰਸਕਰਣ ਸੀਮਿਤ CSS ਸਮਰਥਨ ਹੈ।ਸਭ ਤੋਂ ਵਧੀਆ ਅਨੁਭਵ ਲਈ, ਅਸੀਂ ਸਿਫ਼ਾਰਿਸ਼ ਕਰਦੇ ਹਾਂ ਕਿ ਤੁਸੀਂ ਇੱਕ ਅੱਪਡੇਟ ਕੀਤੇ ਬ੍ਰਾਊਜ਼ਰ ਦੀ ਵਰਤੋਂ ਕਰੋ (ਜਾਂ ਇੰਟਰਨੈੱਟ ਐਕਸਪਲੋਰਰ ਵਿੱਚ ਅਨੁਕੂਲਤਾ ਮੋਡ ਨੂੰ ਅਯੋਗ ਕਰੋ)।ਇਸ ਦੌਰਾਨ, ਨਿਰੰਤਰ ਸਮਰਥਨ ਨੂੰ ਯਕੀਨੀ ਬਣਾਉਣ ਲਈ, ਅਸੀਂ ਸਟਾਈਲ ਅਤੇ ਜਾਵਾ ਸਕ੍ਰਿਪਟ ਤੋਂ ਬਿਨਾਂ ਸਾਈਟ ਨੂੰ ਰੈਂਡਰ ਕਰਾਂਗੇ।
ਮਾਈਕਰੋਬਾਇਲ ਪਰਜੀਵੀਆਂ ਦੇ ਵਿਕਾਸ ਵਿੱਚ ਕੁਦਰਤੀ ਚੋਣ ਦੇ ਵਿਚਕਾਰ ਇੱਕ ਪ੍ਰਤੀਕਰਮ ਸ਼ਾਮਲ ਹੁੰਦਾ ਹੈ, ਜਿਸ ਨਾਲ ਪਰਜੀਵੀਆਂ ਵਿੱਚ ਸੁਧਾਰ ਹੁੰਦਾ ਹੈ, ਅਤੇ ਜੈਨੇਟਿਕ ਡ੍ਰਾਇਫਟ, ਜਿਸ ਕਾਰਨ ਪਰਜੀਵ ਜੀਨਾਂ ਨੂੰ ਗੁਆ ਦਿੰਦੇ ਹਨ ਅਤੇ ਨੁਕਸਾਨਦੇਹ ਪਰਿਵਰਤਨ ਇਕੱਠੇ ਕਰਦੇ ਹਨ।ਇੱਥੇ, ਇਹ ਸਮਝਣ ਲਈ ਕਿ ਇਹ ਪ੍ਰਤੀਕਰਮ ਇੱਕ ਸਿੰਗਲ ਮੈਕਰੋਮੋਲੀਕਿਊਲ ਦੇ ਪੈਮਾਨੇ 'ਤੇ ਕਿਵੇਂ ਵਾਪਰਦਾ ਹੈ, ਅਸੀਂ ਕੁਦਰਤ ਵਿੱਚ ਸਭ ਤੋਂ ਛੋਟੇ ਜੀਨੋਮ ਵਿੱਚੋਂ ਇੱਕ ਯੂਕੇਰੀਓਟਿਕ ਜੀਵ, ਐਨਸੇਫੈਲੀਟੋਜ਼ੂਨ ਕੁਨੀਕੁਲੀ ਦੇ ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਦੀ ਕ੍ਰਾਇਓ-ਈਐਮ ਬਣਤਰ ਦਾ ਵਰਣਨ ਕਰਦੇ ਹਾਂ।E. cuniculi ribosomes ਵਿੱਚ rRNA ਦੀ ਬਹੁਤ ਜ਼ਿਆਦਾ ਕਮੀ ਬੇਮਿਸਾਲ ਢਾਂਚਾਗਤ ਤਬਦੀਲੀਆਂ ਦੇ ਨਾਲ ਹੈ, ਜਿਵੇਂ ਕਿ ਪਹਿਲਾਂ ਅਣਜਾਣ ਫਿਊਜ਼ਡ rRNA ਲਿੰਕਰਾਂ ਅਤੇ rRNA ਦਾ ਬਿਨਾਂ ਬਲਜ ਦੇ ਵਿਕਾਸ।ਇਸ ਤੋਂ ਇਲਾਵਾ, E. cuniculi ribosome rRNA ਟੁਕੜਿਆਂ ਅਤੇ ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਦੇ ਨੁਕਸਾਨ ਤੋਂ ਬਚਿਆ ਹੈ, ਜਿਸ ਨਾਲ ਛੋਟੇ ਅਣੂਆਂ ਨੂੰ ਡੀਗਰੇਡ ਕੀਤੇ rRNA ਟੁਕੜਿਆਂ ਅਤੇ ਪ੍ਰੋਟੀਨਾਂ ਦੀ ਢਾਂਚਾਗਤ ਨਕਲ ਵਜੋਂ ਵਰਤਣ ਦੀ ਯੋਗਤਾ ਵਿਕਸਿਤ ਕੀਤੀ ਗਈ ਹੈ।ਸਮੁੱਚੇ ਤੌਰ 'ਤੇ, ਅਸੀਂ ਦਿਖਾਉਂਦੇ ਹਾਂ ਕਿ ਅਣੂ ਬਣਤਰਾਂ ਨੂੰ ਲੰਬੇ ਸਮੇਂ ਤੋਂ ਘਟਾਇਆ ਗਿਆ, ਵਿਗੜਿਆ, ਅਤੇ ਕਮਜ਼ੋਰ ਪਰਿਵਰਤਨ ਦੇ ਅਧੀਨ ਮੰਨਿਆ ਜਾਂਦਾ ਹੈ, ਵਿੱਚ ਬਹੁਤ ਸਾਰੇ ਮੁਆਵਜ਼ਾ ਦੇਣ ਵਾਲੇ ਤੰਤਰ ਹੁੰਦੇ ਹਨ ਜੋ ਬਹੁਤ ਜ਼ਿਆਦਾ ਅਣੂ ਸੰਕੁਚਨ ਦੇ ਬਾਵਜੂਦ ਉਹਨਾਂ ਨੂੰ ਕਿਰਿਆਸ਼ੀਲ ਰੱਖਦੇ ਹਨ।
ਕਿਉਂਕਿ ਮਾਈਕ੍ਰੋਬਾਇਲ ਪਰਜੀਵੀਆਂ ਦੇ ਜ਼ਿਆਦਾਤਰ ਸਮੂਹਾਂ ਕੋਲ ਆਪਣੇ ਮੇਜ਼ਬਾਨਾਂ ਦਾ ਸ਼ੋਸ਼ਣ ਕਰਨ ਲਈ ਵਿਲੱਖਣ ਅਣੂ ਦੇ ਸਾਧਨ ਹੁੰਦੇ ਹਨ, ਸਾਨੂੰ ਅਕਸਰ ਪਰਜੀਵੀਆਂ ਦੇ ਵੱਖ-ਵੱਖ ਸਮੂਹਾਂ ਲਈ ਵੱਖੋ-ਵੱਖਰੇ ਇਲਾਜ ਵਿਕਸਿਤ ਕਰਨੇ ਪੈਂਦੇ ਹਨ 1,2।ਹਾਲਾਂਕਿ, ਨਵੇਂ ਸਬੂਤ ਸੁਝਾਅ ਦਿੰਦੇ ਹਨ ਕਿ ਪਰਜੀਵੀ ਵਿਕਾਸ ਦੇ ਕੁਝ ਪਹਿਲੂ ਇਕਸਾਰ ਅਤੇ ਵੱਡੇ ਪੱਧਰ 'ਤੇ ਅਨੁਮਾਨ ਲਗਾਉਣ ਯੋਗ ਹਨ, ਜੋ ਕਿ ਮਾਈਕਰੋਬਾਇਲ ਪਰਜੀਵੀਆਂ 3,4,5,6,7,8,9 ਵਿੱਚ ਵਿਆਪਕ ਉਪਚਾਰਕ ਦਖਲਅੰਦਾਜ਼ੀ ਲਈ ਇੱਕ ਸੰਭਾਵੀ ਆਧਾਰ ਨੂੰ ਦਰਸਾਉਂਦੇ ਹਨ।
ਪਿਛਲੇ ਕੰਮ ਨੇ ਜੀਨੋਮ ਰਿਡਕਸ਼ਨ ਜਾਂ ਜੀਨੋਮ ਡਿਕਏ 10,11,12,13 ਨਾਮਕ ਮਾਈਕ੍ਰੋਬਾਇਲ ਪਰਜੀਵੀਆਂ ਵਿੱਚ ਇੱਕ ਆਮ ਵਿਕਾਸਵਾਦੀ ਰੁਝਾਨ ਦੀ ਪਛਾਣ ਕੀਤੀ ਹੈ।ਮੌਜੂਦਾ ਖੋਜ ਦਰਸਾਉਂਦੀ ਹੈ ਕਿ ਜਦੋਂ ਸੂਖਮ ਜੀਵ ਆਪਣੀ ਮੁਕਤ ਜੀਵਨ ਸ਼ੈਲੀ ਨੂੰ ਛੱਡ ਦਿੰਦੇ ਹਨ ਅਤੇ ਅੰਦਰੂਨੀ ਪਰਜੀਵੀ (ਜਾਂ ਐਂਡੋਸਿਮਬੀਅਨਟਸ) ਬਣ ਜਾਂਦੇ ਹਨ, ਤਾਂ ਉਹਨਾਂ ਦੇ ਜੀਨੋਮ ਲੱਖਾਂ ਸਾਲਾਂ ਵਿੱਚ ਹੌਲੀ ਪਰ ਅਦਭੁਤ ਰੂਪਾਂਤਰਾਂ ਵਿੱਚੋਂ ਗੁਜ਼ਰਦੇ ਹਨ9,11।ਜੀਨੋਮ ਸੜਨ ਵਜੋਂ ਜਾਣੀ ਜਾਂਦੀ ਇੱਕ ਪ੍ਰਕਿਰਿਆ ਵਿੱਚ, ਮਾਈਕਰੋਬਾਇਲ ਪਰਜੀਵੀ ਨੁਕਸਾਨਦੇਹ ਪਰਿਵਰਤਨ ਇਕੱਠੇ ਕਰਦੇ ਹਨ ਜੋ ਬਹੁਤ ਸਾਰੇ ਪੁਰਾਣੇ ਮਹੱਤਵਪੂਰਣ ਜੀਨਾਂ ਨੂੰ ਸੂਡੋਜੀਨ ਵਿੱਚ ਬਦਲ ਦਿੰਦੇ ਹਨ, ਜਿਸ ਨਾਲ ਜੀਨ ਦਾ ਹੌਲੀ-ਹੌਲੀ ਨੁਕਸਾਨ ਹੁੰਦਾ ਹੈ ਅਤੇ ਪਰਿਵਰਤਨਸ਼ੀਲ ਪਤਨ 14,15 ਹੁੰਦਾ ਹੈ।ਇਹ ਢਹਿ-ਢੇਰੀ ਸਭ ਤੋਂ ਪੁਰਾਣੇ ਅੰਦਰੂਨੀ ਜੀਵਾਂ ਵਿੱਚ 95% ਤੱਕ ਜੀਨਾਂ ਨੂੰ ਨਸ਼ਟ ਕਰ ਸਕਦੀ ਹੈ, ਨੇੜਿਓਂ ਸਬੰਧਤ ਮੁਕਤ-ਜੀਵਤ ਪ੍ਰਜਾਤੀਆਂ ਦੇ ਮੁਕਾਬਲੇ।ਇਸ ਤਰ੍ਹਾਂ, ਅੰਤਰ-ਸੈਲੂਲਰ ਪਰਜੀਵੀਆਂ ਦਾ ਵਿਕਾਸ ਦੋ ਵਿਰੋਧੀ ਸ਼ਕਤੀਆਂ ਵਿਚਕਾਰ ਇੱਕ ਰੱਸਾਕਸ਼ੀ ਹੈ: ਡਾਰਵਿਨ ਦੀ ਕੁਦਰਤੀ ਚੋਣ, ਪਰਜੀਵੀਆਂ ਦੇ ਸੁਧਾਰ ਵੱਲ ਅਗਵਾਈ ਕਰਦੀ ਹੈ, ਅਤੇ ਜੀਨੋਮ ਦਾ ਪਤਨ, ਪਰਜੀਵੀਆਂ ਨੂੰ ਗੁਮਨਾਮੀ ਵਿੱਚ ਸੁੱਟ ਦਿੰਦਾ ਹੈ।ਪਰਜੀਵੀ ਇਸ ਲੜਾਈ-ਝਗੜੇ ਤੋਂ ਕਿਵੇਂ ਉਭਰਨ ਵਿੱਚ ਕਾਮਯਾਬ ਹੋਇਆ ਅਤੇ ਇਸਦੇ ਅਣੂ ਬਣਤਰ ਦੀ ਗਤੀਵਿਧੀ ਨੂੰ ਬਰਕਰਾਰ ਰੱਖਣ ਵਿੱਚ ਅਸਪਸ਼ਟ ਹੈ।
ਹਾਲਾਂਕਿ ਜੀਨੋਮ ਦੇ ਸੜਨ ਦੀ ਵਿਧੀ ਨੂੰ ਪੂਰੀ ਤਰ੍ਹਾਂ ਸਮਝਿਆ ਨਹੀਂ ਗਿਆ ਹੈ, ਪਰ ਇਹ ਮੁੱਖ ਤੌਰ 'ਤੇ ਵਾਰ-ਵਾਰ ਜੈਨੇਟਿਕ ਡ੍ਰਾਇਫਟ ਕਾਰਨ ਵਾਪਰਦਾ ਪ੍ਰਤੀਤ ਹੁੰਦਾ ਹੈ।ਕਿਉਂਕਿ ਪਰਜੀਵੀ ਛੋਟੀਆਂ, ਅਲੌਕਿਕ ਅਤੇ ਜੈਨੇਟਿਕ ਤੌਰ 'ਤੇ ਸੀਮਤ ਆਬਾਦੀ ਵਿੱਚ ਰਹਿੰਦੇ ਹਨ, ਉਹ ਨੁਕਸਾਨਦੇਹ ਪਰਿਵਰਤਨ ਨੂੰ ਪ੍ਰਭਾਵੀ ਢੰਗ ਨਾਲ ਖਤਮ ਨਹੀਂ ਕਰ ਸਕਦੇ ਜੋ ਕਈ ਵਾਰ ਡੀਐਨਏ ਪ੍ਰਤੀਕ੍ਰਿਤੀ ਦੇ ਦੌਰਾਨ ਹੁੰਦੇ ਹਨ।ਇਹ ਹਾਨੀਕਾਰਕ ਪਰਿਵਰਤਨ ਅਤੇ ਪਰਜੀਵੀ ਜੀਨੋਮ ਦੀ ਕਮੀ ਦੇ ਅਟੱਲ ਇਕੱਠਾ ਕਰਨ ਵੱਲ ਖੜਦਾ ਹੈ।ਨਤੀਜੇ ਵਜੋਂ, ਪਰਜੀਵੀ ਨਾ ਸਿਰਫ਼ ਉਹਨਾਂ ਜੀਨਾਂ ਨੂੰ ਗੁਆ ਦਿੰਦਾ ਹੈ ਜੋ ਅੰਦਰੂਨੀ ਵਾਤਾਵਰਣ ਵਿੱਚ ਇਸਦੇ ਬਚਾਅ ਲਈ ਜ਼ਰੂਰੀ ਨਹੀਂ ਹਨ।ਇਹ ਪਰਜੀਵੀ ਆਬਾਦੀ ਦੀ ਅਸਮਰੱਥਾ ਹੈ ਕਿ ਉਹ ਛਿੱਟੇ ਮਾਰਦੇ ਨੁਕਸਾਨਦੇਹ ਪਰਿਵਰਤਨ ਨੂੰ ਪ੍ਰਭਾਵੀ ਢੰਗ ਨਾਲ ਖਤਮ ਕਰ ਸਕਦਾ ਹੈ ਜੋ ਇਹਨਾਂ ਪਰਿਵਰਤਨ ਨੂੰ ਉਹਨਾਂ ਦੇ ਸਭ ਤੋਂ ਮਹੱਤਵਪੂਰਨ ਜੀਨਾਂ ਸਮੇਤ, ਪੂਰੇ ਜੀਨੋਮ ਵਿੱਚ ਇਕੱਠਾ ਕਰਨ ਦਾ ਕਾਰਨ ਬਣਦਾ ਹੈ।
ਜੀਨੋਮ ਕਟੌਤੀ ਦੀ ਸਾਡੀ ਬਹੁਤੀ ਮੌਜੂਦਾ ਸਮਝ ਸਿਰਫ ਜੀਨੋਮ ਕ੍ਰਮਾਂ ਦੀ ਤੁਲਨਾ 'ਤੇ ਅਧਾਰਤ ਹੈ, ਅਸਲ ਅਣੂਆਂ ਵਿੱਚ ਤਬਦੀਲੀਆਂ ਵੱਲ ਘੱਟ ਧਿਆਨ ਦੇਣ ਦੇ ਨਾਲ ਜੋ ਹਾਊਸਕੀਪਿੰਗ ਫੰਕਸ਼ਨ ਕਰਦੇ ਹਨ ਅਤੇ ਸੰਭਾਵੀ ਡਰੱਗ ਟੀਚਿਆਂ ਵਜੋਂ ਕੰਮ ਕਰਦੇ ਹਨ।ਤੁਲਨਾਤਮਕ ਅਧਿਐਨਾਂ ਨੇ ਦਿਖਾਇਆ ਹੈ ਕਿ ਨੁਕਸਾਨਦੇਹ ਇੰਟਰਾਸੈਲੂਲਰ ਮਾਈਕਰੋਬਾਇਲ ਪਰਿਵਰਤਨ ਦਾ ਬੋਝ ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਅਤੇ ਨਿਊਕਲੀਕ ਐਸਿਡ ਨੂੰ ਗਲਤ ਗੁਣਾ ਅਤੇ ਸਮੁੱਚਤ ਕਰਨ ਦੀ ਸੰਭਾਵਨਾ ਪ੍ਰਤੀਤ ਹੁੰਦਾ ਹੈ, ਜਿਸ ਨਾਲ ਉਹਨਾਂ ਨੂੰ ਵਧੇਰੇ ਚੈਪਰੋਨ ਨਿਰਭਰ ਅਤੇ ਗਰਮੀ 19,20,21,22,23 ਪ੍ਰਤੀ ਅਤਿ ਸੰਵੇਦਨਸ਼ੀਲ ਬਣਾਉਂਦੇ ਹਨ।ਇਸ ਤੋਂ ਇਲਾਵਾ, ਵੱਖ-ਵੱਖ ਪਰਜੀਵੀ-ਸੁਤੰਤਰ ਵਿਕਾਸ ਕਈ ਵਾਰ 2.5 ਬਿਲੀਅਨ ਸਾਲਾਂ ਦੁਆਰਾ ਵੱਖ ਕੀਤੇ ਜਾਂਦੇ ਹਨ-ਆਪਣੇ ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਸੰਸਲੇਸ਼ਣ5,6 ਅਤੇ ਡੀਐਨਏ ਮੁਰੰਮਤ ਵਿਧੀਆਂ24 ਵਿੱਚ ਗੁਣਵੱਤਾ ਨਿਯੰਤਰਣ ਕੇਂਦਰਾਂ ਦੇ ਸਮਾਨ ਨੁਕਸਾਨ ਦਾ ਅਨੁਭਵ ਕਰਦੇ ਹਨ।ਹਾਲਾਂਕਿ, ਸੈਲੂਲਰ ਮੈਕਰੋਮੋਲੀਕਿਊਲਸ ਦੀਆਂ ਹੋਰ ਸਾਰੀਆਂ ਵਿਸ਼ੇਸ਼ਤਾਵਾਂ 'ਤੇ ਅੰਦਰੂਨੀ ਜੀਵਨਸ਼ੈਲੀ ਦੇ ਪ੍ਰਭਾਵ ਬਾਰੇ ਬਹੁਤ ਘੱਟ ਜਾਣਿਆ ਜਾਂਦਾ ਹੈ, ਜਿਸ ਵਿੱਚ ਨੁਕਸਾਨਦੇਹ ਪਰਿਵਰਤਨ ਦੇ ਵਧਦੇ ਬੋਝ ਲਈ ਅਣੂ ਅਨੁਕੂਲਨ ਸ਼ਾਮਲ ਹੈ।
ਇਸ ਕੰਮ ਵਿੱਚ, ਇੰਟਰਾਸੈਲੂਲਰ ਸੂਖਮ ਜੀਵਾਣੂਆਂ ਦੇ ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਅਤੇ ਨਿਊਕਲੀਕ ਐਸਿਡ ਦੇ ਵਿਕਾਸ ਨੂੰ ਬਿਹਤਰ ਤਰੀਕੇ ਨਾਲ ਸਮਝਣ ਲਈ, ਅਸੀਂ ਇੰਟਰਾਸੈਲੂਲਰ ਪੈਰਾਸਾਈਟ ਐਨਸੇਫੈਲੀਟੋਜ਼ੂਨ ਕੁਨੀਕੁਲੀ ਦੇ ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਦੀ ਬਣਤਰ ਨੂੰ ਨਿਰਧਾਰਤ ਕੀਤਾ।E. cuniculi ਇੱਕ ਉੱਲੀ ਵਰਗਾ ਜੀਵ ਹੈ ਜੋ ਪਰਜੀਵੀ ਮਾਈਕ੍ਰੋਸਪੋਰਿਡੀਆ ਦੇ ਇੱਕ ਸਮੂਹ ਨਾਲ ਸਬੰਧਤ ਹੈ ਜਿਸ ਵਿੱਚ ਅਸਧਾਰਨ ਤੌਰ 'ਤੇ ਛੋਟੇ ਯੂਕੇਰੀਓਟਿਕ ਜੀਨੋਮ ਹੁੰਦੇ ਹਨ ਅਤੇ ਇਸਲਈ ਜੀਨੋਮ ਡਿਕੈ 25,26,27,28,29,30 ਦਾ ਅਧਿਐਨ ਕਰਨ ਲਈ ਮਾਡਲ ਜੀਵਾਂ ਵਜੋਂ ਵਰਤਿਆ ਜਾਂਦਾ ਹੈ।ਹਾਲ ਹੀ ਵਿੱਚ, ਮਾਈਕ੍ਰੋਸਪੋਰਿਡੀਆ, ਪੈਰਾਨੋਸੇਮਾ ਟਿੱਡੀ, ਅਤੇ ਵੈਰੀਮੋਰਫਾ ਨੇਕੈਟ੍ਰਿਕਸ 31,32 (~ 3.2 Mb ਜੀਨੋਮ) ਦੇ ਦਰਮਿਆਨੇ ਘਟੇ ਹੋਏ ਜੀਨੋਮ ਲਈ ਕ੍ਰਾਇਓ-ਈਐਮ ਰਾਇਬੋਸੋਮ ਬਣਤਰ ਨਿਰਧਾਰਤ ਕੀਤਾ ਗਿਆ ਸੀ।ਇਹ ਸੰਰਚਨਾਵਾਂ ਸੁਝਾਅ ਦਿੰਦੀਆਂ ਹਨ ਕਿ rRNA ਐਂਪਲੀਫਿਕੇਸ਼ਨ ਦੇ ਕੁਝ ਨੁਕਸਾਨ ਦੀ ਭਰਪਾਈ ਗੁਆਂਢੀ ਰਾਇਬੋਸੋਮਲ ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਦੇ ਵਿਚਕਾਰ ਨਵੇਂ ਸੰਪਰਕਾਂ ਦੇ ਵਿਕਾਸ ਜਾਂ ਨਵੇਂ msL131,32 ਰਾਈਬੋਸੋਮਲ ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਦੀ ਪ੍ਰਾਪਤੀ ਦੁਆਰਾ ਕੀਤੀ ਜਾਂਦੀ ਹੈ।ਸਪੀਸੀਜ਼ ਐਨਸੇਫੈਲੀਟੋਜ਼ੂਨ (ਜੀਨੋਮ ~ 2.5 ਮਿਲੀਅਨ ਬੀਪੀ), ਆਪਣੇ ਨਜ਼ਦੀਕੀ ਰਿਸ਼ਤੇਦਾਰ ਔਰਡੋਸਪੋਰਾ ਦੇ ਨਾਲ, ਯੂਕੇਰੀਓਟਸ ਵਿੱਚ ਜੀਨੋਮ ਵਿੱਚ ਕਮੀ ਦੀ ਅੰਤਮ ਡਿਗਰੀ ਦਾ ਪ੍ਰਦਰਸ਼ਨ ਕਰਦੇ ਹਨ - ਉਹਨਾਂ ਵਿੱਚ 2000 ਤੋਂ ਘੱਟ ਪ੍ਰੋਟੀਨ-ਕੋਡਿੰਗ ਜੀਨ ਹਨ, ਅਤੇ ਇਹ ਉਮੀਦ ਕੀਤੀ ਜਾਂਦੀ ਹੈ ਕਿ ਉਹਨਾਂ ਦੇ ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਨਾ ਸਿਰਫ਼ rRNA ਤੋਂ ਫ੍ਰੈਗਮੈਂਟਸ ਤੋਂ ਰਹਿਤ ਹਨ, ਜੋ ਕਿ ਫ੍ਰੈਗਮੈਂਟਸ ਫੈਲਾਉਣ ਵਾਲੇ ਈ.ਆਰ.ਐਨ.ਏ. ਬੈਕਟੀਰੀਅਲ ਰਾਇਬੋਸੋਮ) ਵਿੱਚ ਵੀ ਚਾਰ ਰਾਇਬੋਸੋਮਲ ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਹੁੰਦੇ ਹਨ ਕਿਉਂਕਿ ਉਹਨਾਂ ਦੇ ਈ. ਕੁਨੀਕੁਲੀ ਜੀਨੋਮ ਵਿੱਚ ਸਮਰੂਪਤਾ ਦੀ ਘਾਟ ਹੁੰਦੀ ਹੈ26,27,28।ਇਸ ਲਈ, ਅਸੀਂ ਸਿੱਟਾ ਕੱਢਿਆ ਹੈ ਕਿ ਈ. ਕੁਨੀਕੁਲੀ ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਜੀਨੋਮ ਦੇ ਸੜਨ ਲਈ ਅਣੂ ਅਨੁਕੂਲਨ ਲਈ ਪਹਿਲਾਂ ਅਣਜਾਣ ਰਣਨੀਤੀਆਂ ਨੂੰ ਪ੍ਰਗਟ ਕਰ ਸਕਦਾ ਹੈ।
ਸਾਡੀ ਕ੍ਰਾਇਓ-EM ਬਣਤਰ ਸਭ ਤੋਂ ਛੋਟੀ ਯੂਕੇਰੀਓਟਿਕ ਸਾਇਟੋਪਲਾਸਮਿਕ ਰਾਇਬੋਸੋਮ ਨੂੰ ਦਰਸਾਉਂਦੀ ਹੈ ਜਿਸ ਦੀ ਵਿਸ਼ੇਸ਼ਤਾ ਹੈ ਅਤੇ ਇਹ ਸਮਝ ਪ੍ਰਦਾਨ ਕਰਦੀ ਹੈ ਕਿ ਕਿਸ ਤਰ੍ਹਾਂ ਜੀਨੋਮ ਦੀ ਕਟੌਤੀ ਦੀ ਅੰਤਮ ਡਿਗਰੀ ਅਣੂ ਮਸ਼ੀਨਰੀ ਦੀ ਬਣਤਰ, ਅਸੈਂਬਲੀ, ਅਤੇ ਵਿਕਾਸ ਨੂੰ ਪ੍ਰਭਾਵਿਤ ਕਰਦੀ ਹੈ ਜੋ ਸੈੱਲ ਦਾ ਅਟੁੱਟ ਅੰਗ ਹੈ।ਅਸੀਂ ਪਾਇਆ ਕਿ E. cuniculi ribosome RNA ਫੋਲਡਿੰਗ ਅਤੇ ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਅਸੈਂਬਲੀ ਦੇ ਬਹੁਤ ਸਾਰੇ ਵਿਆਪਕ ਤੌਰ 'ਤੇ ਸੁਰੱਖਿਅਤ ਸਿਧਾਂਤਾਂ ਦੀ ਉਲੰਘਣਾ ਕਰਦਾ ਹੈ, ਅਤੇ ਇੱਕ ਨਵਾਂ, ਪਹਿਲਾਂ ਅਣਜਾਣ ਰਿਬੋਸੋਮਲ ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਖੋਜਿਆ ਹੈ।ਬਿਲਕੁਲ ਅਚਾਨਕ, ਅਸੀਂ ਦਿਖਾਉਂਦੇ ਹਾਂ ਕਿ ਮਾਈਕ੍ਰੋਸਪੋਰਿਡੀਆ ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਨੇ ਛੋਟੇ ਅਣੂਆਂ ਨੂੰ ਬੰਨ੍ਹਣ ਦੀ ਸਮਰੱਥਾ ਵਿਕਸਿਤ ਕੀਤੀ ਹੈ, ਅਤੇ ਇਹ ਅਨੁਮਾਨ ਲਗਾਇਆ ਹੈ ਕਿ rRNA ਅਤੇ ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਵਿੱਚ ਕਟੌਤੀ ਵਿਕਾਸਵਾਦੀ ਨਵੀਨਤਾਵਾਂ ਨੂੰ ਚਾਲੂ ਕਰਦੀ ਹੈ ਜੋ ਅੰਤ ਵਿੱਚ ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਨੂੰ ਲਾਭਦਾਇਕ ਗੁਣ ਪ੍ਰਦਾਨ ਕਰ ਸਕਦੇ ਹਨ।
ਅੰਦਰੂਨੀ ਜੀਵਾਣੂਆਂ ਵਿੱਚ ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਅਤੇ ਨਿਊਕਲੀਕ ਐਸਿਡ ਦੇ ਵਿਕਾਸ ਬਾਰੇ ਸਾਡੀ ਸਮਝ ਨੂੰ ਬਿਹਤਰ ਬਣਾਉਣ ਲਈ, ਅਸੀਂ ਉਹਨਾਂ ਦੇ ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਨੂੰ ਸ਼ੁੱਧ ਕਰਨ ਅਤੇ ਇਹਨਾਂ ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਦੀ ਬਣਤਰ ਨੂੰ ਨਿਰਧਾਰਤ ਕਰਨ ਲਈ ਸੰਕਰਮਿਤ ਥਣਧਾਰੀ ਸੈੱਲਾਂ ਦੇ ਸਭਿਆਚਾਰਾਂ ਤੋਂ E. cuniculi spores ਨੂੰ ਅਲੱਗ ਕਰਨ ਦਾ ਫੈਸਲਾ ਕੀਤਾ ਹੈ।ਪਰਜੀਵੀ ਮਾਈਕ੍ਰੋਸਪੋਰੀਡੀਆ ਦੀ ਵੱਡੀ ਗਿਣਤੀ ਨੂੰ ਪ੍ਰਾਪਤ ਕਰਨਾ ਮੁਸ਼ਕਲ ਹੈ ਕਿਉਂਕਿ ਮਾਈਕ੍ਰੋਸਪੋਰੀਡੀਆ ਨੂੰ ਪੌਸ਼ਟਿਕ ਮਾਧਿਅਮ ਵਿੱਚ ਸੰਸ਼ੋਧਿਤ ਨਹੀਂ ਕੀਤਾ ਜਾ ਸਕਦਾ ਹੈ।ਇਸ ਦੀ ਬਜਾਏ, ਉਹ ਹੋਸਟ ਸੈੱਲ ਦੇ ਅੰਦਰ ਹੀ ਵਧਦੇ ਅਤੇ ਦੁਬਾਰਾ ਪੈਦਾ ਕਰਦੇ ਹਨ।ਇਸ ਲਈ, ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਸ਼ੁੱਧੀਕਰਨ ਲਈ E. cuniculi ਬਾਇਓਮਾਸ ਪ੍ਰਾਪਤ ਕਰਨ ਲਈ, ਅਸੀਂ ਥਣਧਾਰੀ ਗੁਰਦੇ ਸੈੱਲ ਲਾਈਨ RK13 ਨੂੰ E. cuniculi spores ਨਾਲ ਸੰਕਰਮਿਤ ਕੀਤਾ ਅਤੇ E. cuniculi ਨੂੰ ਵਧਣ ਅਤੇ ਗੁਣਾ ਕਰਨ ਦੀ ਇਜਾਜ਼ਤ ਦੇਣ ਲਈ ਇਹਨਾਂ ਸੰਕਰਮਿਤ ਸੈੱਲਾਂ ਨੂੰ ਕਈ ਹਫ਼ਤਿਆਂ ਤੱਕ ਸੰਸ਼ੋਧਿਤ ਕੀਤਾ।ਲਗਭਗ ਅੱਧੇ ਵਰਗ ਮੀਟਰ ਦੇ ਇੱਕ ਸੰਕਰਮਿਤ ਸੈੱਲ ਮੋਨੋਲਾਇਰ ਦੀ ਵਰਤੋਂ ਕਰਦੇ ਹੋਏ, ਅਸੀਂ ਲਗਭਗ 300 ਮਿਲੀਗ੍ਰਾਮ ਮਾਈਕ੍ਰੋਸਪੋਰਿਡੀਆ ਸਪੋਰਸ ਨੂੰ ਸ਼ੁੱਧ ਕਰਨ ਅਤੇ ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਨੂੰ ਅਲੱਗ ਕਰਨ ਲਈ ਉਹਨਾਂ ਦੀ ਵਰਤੋਂ ਕਰਨ ਦੇ ਯੋਗ ਸੀ।ਅਸੀਂ ਫਿਰ ਕੱਚ ਦੇ ਮਣਕਿਆਂ ਨਾਲ ਸ਼ੁੱਧ ਬੀਜਾਣੂਆਂ ਨੂੰ ਵਿਗਾੜ ਦਿੱਤਾ ਅਤੇ ਲਾਈਸੈਟਸ ਦੇ ਪੌਲੀਏਥੀਲੀਨ ਗਲਾਈਕੋਲ ਫਰੈਕਸ਼ਨੇਸ਼ਨ ਦੀ ਵਰਤੋਂ ਕਰਦੇ ਹੋਏ ਕੱਚੇ ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਨੂੰ ਅਲੱਗ ਕਰ ਦਿੱਤਾ।ਇਸਨੇ ਸਾਨੂੰ ਢਾਂਚਾਗਤ ਵਿਸ਼ਲੇਸ਼ਣ ਲਈ ਲਗਭਗ 300 µg ਕੱਚੇ E. cuniculi ribosomes ਪ੍ਰਾਪਤ ਕਰਨ ਦੀ ਇਜਾਜ਼ਤ ਦਿੱਤੀ।
ਅਸੀਂ ਫਿਰ ਨਤੀਜੇ ਵਜੋਂ ਰਿਬੋਸੋਮ ਦੇ ਨਮੂਨਿਆਂ ਦੀ ਵਰਤੋਂ ਕਰਦੇ ਹੋਏ ਕ੍ਰਾਇਓ-ਈਐਮ ਚਿੱਤਰਾਂ ਨੂੰ ਇਕੱਠਾ ਕੀਤਾ ਅਤੇ ਵੱਡੇ ਰਿਬੋਸੋਮਲ ਸਬਯੂਨਿਟ, ਛੋਟੇ ਸਬਯੂਨਿਟ ਹੈਡ, ਅਤੇ ਛੋਟੇ ਸਬਯੂਨਿਟ ਨਾਲ ਸੰਬੰਧਿਤ ਮਾਸਕ ਦੀ ਵਰਤੋਂ ਕਰਦੇ ਹੋਏ ਇਹਨਾਂ ਚਿੱਤਰਾਂ ਦੀ ਪ੍ਰਕਿਰਿਆ ਕੀਤੀ।ਇਸ ਪ੍ਰਕਿਰਿਆ ਦੇ ਦੌਰਾਨ, ਅਸੀਂ ਲਗਭਗ 108,000 ਰਾਇਬੋਸੋਮਲ ਕਣਾਂ ਦੀਆਂ ਤਸਵੀਰਾਂ ਅਤੇ 2.7 Å (ਪੂਰਕ ਅੰਕੜੇ 1-3) ਦੇ ਰੈਜ਼ੋਲਿਊਸ਼ਨ ਨਾਲ ਗਣਿਤ ਕ੍ਰਾਇਓ-EM ਚਿੱਤਰ ਇਕੱਠੇ ਕੀਤੇ।ਅਸੀਂ ਫਿਰ E. cuniculi ribosomes (Fig. 1a, b) ਨਾਲ ਸਬੰਧਿਤ rRNA, ribosomal ਪ੍ਰੋਟੀਨ, ਅਤੇ ਹਾਈਬਰਨੇਸ਼ਨ ਫੈਕਟਰ Mdf1 ਨੂੰ ਮਾਡਲ ਬਣਾਉਣ ਲਈ cryoEM ਚਿੱਤਰਾਂ ਦੀ ਵਰਤੋਂ ਕੀਤੀ।
ਹਾਈਬਰਨੇਸ਼ਨ ਫੈਕਟਰ Mdf1 (pdb id 7QEP) ਦੇ ਨਾਲ ਕੰਪਲੈਕਸ ਵਿੱਚ E. cuniculi ribosome ਦੀ ਇੱਕ ਬਣਤਰ।b E. cuniculi ribosome ਨਾਲ ਸਬੰਧਿਤ ਹਾਈਬਰਨੇਸ਼ਨ ਫੈਕਟਰ Mdf1 ਦਾ ਨਕਸ਼ਾ।c ਸੈਕੰਡਰੀ ਬਣਤਰ ਦਾ ਨਕਸ਼ਾ ਮਾਈਕ੍ਰੋਸਪੋਰੀਡੀਅਨ ਸਪੀਸੀਜ਼ ਵਿੱਚ ਮੁੜ ਪ੍ਰਾਪਤ ਆਰਆਰਐਨਏ ਦੀ ਜਾਣੇ-ਪਛਾਣੇ ਰਾਈਬੋਸੋਮਲ ਢਾਂਚੇ ਨਾਲ ਤੁਲਨਾ ਕਰਦਾ ਹੈ।ਪੈਨਲ ਐਂਪਲੀਫਾਈਡ ਆਰਆਰਐਨਏ ਟੁਕੜਿਆਂ (ਈਐਸ) ਅਤੇ ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਸਰਗਰਮ ਸਾਈਟਾਂ ਦੀ ਸਥਿਤੀ ਨੂੰ ਦਰਸਾਉਂਦੇ ਹਨ, ਜਿਸ ਵਿੱਚ ਡੀਕੋਡਿੰਗ ਸਾਈਟ (ਡੀਸੀ), ਸਰਸੀਨੀਸਿਨ ਲੂਪ (ਐਸਆਰਐਲ), ਅਤੇ ਪੇਪਟਿਡਿਲ ਟ੍ਰਾਂਸਫਰੇਜ ਸੈਂਟਰ (ਪੀਟੀਸੀ) ਸ਼ਾਮਲ ਹਨ।d E. cuniculi ribosome ਦੇ peptidyl transferase Center ਨਾਲ ਮੇਲ ਖਾਂਦਾ ਇਲੈਕਟ੍ਰੌਨ ਘਣਤਾ ਇਹ ਸੁਝਾਅ ਦਿੰਦੀ ਹੈ ਕਿ ਇਸ ਉਤਪ੍ਰੇਰਕ ਸਾਈਟ ਦੀ E. cuniculi parasites ਅਤੇ ਇਸਦੇ ਮੇਜ਼ਬਾਨਾਂ ਵਿੱਚ ਇੱਕੋ ਜਿਹੀ ਬਣਤਰ ਹੈ, ਜਿਸ ਵਿੱਚ H. sapiens ਵੀ ਸ਼ਾਮਲ ਹਨ।e, f ਡੀਕੋਡਿੰਗ ਕੇਂਦਰ (e) ਦੀ ਅਨੁਸਾਰੀ ਇਲੈਕਟ੍ਰੌਨ ਘਣਤਾ ਅਤੇ ਡੀਕੋਡਿੰਗ ਕੇਂਦਰ (f) ਦੀ ਯੋਜਨਾਬੱਧ ਬਣਤਰ ਇਹ ਦਰਸਾਉਂਦੀ ਹੈ ਕਿ E. cuniculi ਵਿੱਚ A1491 (E. ਕੋਲੀ ਨੰਬਰਿੰਗ) ਦੀ ਬਜਾਏ ਕਈ ਹੋਰ ਯੂਕੇਰੀਓਟਸ ਵਿੱਚ U1491 ਰਹਿੰਦ-ਖੂੰਹਦ ਹਨ।ਇਹ ਪਰਿਵਰਤਨ ਸੁਝਾਅ ਦਿੰਦਾ ਹੈ ਕਿ E. cuniculi ਐਂਟੀਬਾਇਓਟਿਕਸ ਪ੍ਰਤੀ ਸੰਵੇਦਨਸ਼ੀਲ ਹੋ ਸਕਦਾ ਹੈ ਜੋ ਇਸ ਸਰਗਰਮ ਸਾਈਟ ਨੂੰ ਨਿਸ਼ਾਨਾ ਬਣਾਉਂਦੇ ਹਨ।
V. necatrix ਅਤੇ P. locustae ribosomes (ਦੋਵੇਂ ਬਣਤਰ ਇੱਕੋ ਮਾਈਕ੍ਰੋਸਪੋਰਿਡੀਆ ਪਰਿਵਾਰ ਨੋਸੇਮੇਟੀਡੇ ਨੂੰ ਦਰਸਾਉਂਦੇ ਹਨ ਅਤੇ ਇੱਕ ਦੂਜੇ ਨਾਲ ਬਹੁਤ ਮਿਲਦੇ-ਜੁਲਦੇ ਹਨ) ਦੇ ਉਲਟ, 31,32 E. cuniculi ribosomes rRNA ਅਤੇ ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਫ੍ਰੈਗਮੈਂਟੇਸ਼ਨ ਦੀਆਂ ਕਈ ਪ੍ਰਕਿਰਿਆਵਾਂ ਵਿੱਚੋਂ ਗੁਜ਼ਰਦੇ ਹਨ।ਹੋਰ ਵਿਗਾੜ (ਪੂਰਕ ਅੰਕੜੇ 4-6)।rRNA ਵਿੱਚ, ਸਭ ਤੋਂ ਪ੍ਰਭਾਵਸ਼ਾਲੀ ਤਬਦੀਲੀਆਂ ਵਿੱਚ ਐਂਪਲੀਫਾਈਡ 25S rRNA ਟੁਕੜੇ ES12L ਦਾ ਪੂਰਾ ਨੁਕਸਾਨ ਅਤੇ h39, h41, ਅਤੇ H18 ਹੈਲੀਸ (ਚਿੱਤਰ 1c, ਪੂਰਕ ਚਿੱਤਰ 4) ਦਾ ਅੰਸ਼ਕ ਪਤਨ ਸ਼ਾਮਲ ਹੈ।ਰਾਇਬੋਸੋਮਲ ਪ੍ਰੋਟੀਨਾਂ ਵਿੱਚ, ਸਭ ਤੋਂ ਪ੍ਰਭਾਵਸ਼ਾਲੀ ਤਬਦੀਲੀਆਂ ਵਿੱਚ eS30 ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਦਾ ਪੂਰਾ ਨੁਕਸਾਨ ਅਤੇ eL8, eL13, eL18, eL22, eL29, eL40, uS3, uS9, uS14, uS17, ਅਤੇ eS7 ਪ੍ਰੋਟੀਨ (ਪੂਰਕ ਅੰਕੜੇ 4, 5) ਨੂੰ ਛੋਟਾ ਕਰਨਾ ਸ਼ਾਮਲ ਹੈ।
ਇਸ ਤਰ੍ਹਾਂ, ਐਨਸੇਫੈਲੋਟੋਜ਼ੂਨ/ਓਰਡੋਸਪੋਰਾ ਸਪੀਸੀਜ਼ ਦੇ ਜੀਨੋਮਜ਼ ਦੀ ਬਹੁਤ ਜ਼ਿਆਦਾ ਕਮੀ ਉਹਨਾਂ ਦੇ ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਬਣਤਰ ਵਿੱਚ ਪ੍ਰਤੀਬਿੰਬਤ ਹੁੰਦੀ ਹੈ: E. cuniculi ribosomes ਸੰਰਚਨਾਤਮਕ ਵਿਸ਼ੇਸ਼ਤਾ ਦੇ ਅਧੀਨ ਯੂਕੇਰੀਓਟਿਕ ਸਾਇਟੋਪਲਾਜ਼ਮਿਕ ਰਾਇਬੋਸੋਮ ਵਿੱਚ ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਸਮੱਗਰੀ ਦੇ ਸਭ ਤੋਂ ਨਾਟਕੀ ਨੁਕਸਾਨ ਦਾ ਅਨੁਭਵ ਕਰਦੇ ਹਨ, ਅਤੇ ਉਹਨਾਂ ਕੋਲ ਉਹ ਵੀ ਨਹੀਂ ਹੁੰਦੇ ਹਨ ਜੋ ਸਿਰਫ ਤਿੰਨ ਆਰਆਰਐਨਏ ਅਤੇ ਵਿਆਪਕ ਰੂਪ ਵਿੱਚ ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਵਿੱਚ ਨਹੀਂ ਹੁੰਦੇ ਹਨ, ਪਰ ਜੀਵਨ ਦੇ ਖੇਤਰ.E. cuniculi ribosome ਦੀ ਬਣਤਰ ਇਹਨਾਂ ਤਬਦੀਲੀਆਂ ਲਈ ਪਹਿਲਾ ਅਣੂ ਮਾਡਲ ਪ੍ਰਦਾਨ ਕਰਦੀ ਹੈ ਅਤੇ ਵਿਕਾਸਵਾਦੀ ਘਟਨਾਵਾਂ ਨੂੰ ਦਰਸਾਉਂਦੀ ਹੈ ਜੋ ਤੁਲਨਾਤਮਕ ਜੀਨੋਮਿਕਸ ਅਤੇ ਇੰਟਰਾਸੈਲੂਲਰ ਬਾਇਓਮੋਲੀਕੂਲਰ ਬਣਤਰ (ਪੂਰਕ ਚਿੱਤਰ 7) ਦੇ ਅਧਿਐਨਾਂ ਦੁਆਰਾ ਨਜ਼ਰਅੰਦਾਜ਼ ਕੀਤੀਆਂ ਗਈਆਂ ਹਨ।ਹੇਠਾਂ, ਅਸੀਂ ਇਹਨਾਂ ਵਿੱਚੋਂ ਹਰੇਕ ਘਟਨਾ ਦਾ ਵਰਣਨ ਉਹਨਾਂ ਦੇ ਸੰਭਾਵਿਤ ਵਿਕਾਸਵਾਦੀ ਮੂਲ ਅਤੇ ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਫੰਕਸ਼ਨ ਉੱਤੇ ਉਹਨਾਂ ਦੇ ਸੰਭਾਵੀ ਪ੍ਰਭਾਵ ਦੇ ਨਾਲ ਕਰਦੇ ਹਾਂ।
ਅਸੀਂ ਫਿਰ ਪਾਇਆ ਕਿ, ਵੱਡੀਆਂ rRNA ਕਟੌਤੀਆਂ ਤੋਂ ਇਲਾਵਾ, E. cuniculi ribosomes ਵਿੱਚ ਉਹਨਾਂ ਦੀਆਂ ਸਰਗਰਮ ਸਾਈਟਾਂ ਵਿੱਚੋਂ ਇੱਕ 'ਤੇ rRNA ਭਿੰਨਤਾਵਾਂ ਹਨ।ਹਾਲਾਂਕਿ E. cuniculi ribosome ਦੇ peptidyl transferase Center ਦੀ ਬਣਤਰ ਦੂਜੇ ਯੂਕੇਰੀਓਟਿਕ ਰਾਇਬੋਸੋਮ (Fig. 1d) ਦੇ ਸਮਾਨ ਹੈ, ਪਰ ਡੀਕੋਡਿੰਗ ਸੈਂਟਰ ਨਿਊਕਲੀਓਟਾਈਡ 1491 (E. ਕੋਲੀ ਨੰਬਰਿੰਗ, ਚਿੱਤਰ 1e, f) 'ਤੇ ਕ੍ਰਮ ਪਰਿਵਰਤਨ ਦੇ ਕਾਰਨ ਵੱਖਰਾ ਹੈ।ਇਹ ਨਿਰੀਖਣ ਮਹੱਤਵਪੂਰਨ ਹੈ ਕਿਉਂਕਿ ਯੂਕੇਰੀਓਟਿਕ ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਦੀ ਡੀਕੋਡਿੰਗ ਸਾਈਟ ਵਿੱਚ ਆਮ ਤੌਰ 'ਤੇ ਬੈਕਟੀਰੀਆ-ਕਿਸਮ ਦੇ ਅਵਸ਼ੇਸ਼ A1408 ਅਤੇ G1491 ਦੇ ਮੁਕਾਬਲੇ G1408 ਅਤੇ A1491 ਰਹਿੰਦ-ਖੂੰਹਦ ਸ਼ਾਮਲ ਹੁੰਦੇ ਹਨ।ਇਹ ਪਰਿਵਰਤਨ ਬੈਕਟੀਰੀਆ ਅਤੇ ਯੂਕੇਰੀਓਟਿਕ ਰਾਇਬੋਸੋਮਜ਼ ਦੀ ਅਮੀਨੋਗਲਾਈਕੋਸਾਈਡ ਪਰਿਵਾਰ ਲਈ ਰਾਇਬੋਸੋਮਲ ਐਂਟੀਬਾਇਓਟਿਕਸ ਅਤੇ ਹੋਰ ਛੋਟੇ ਅਣੂਆਂ ਦੀ ਵੱਖਰੀ ਸੰਵੇਦਨਸ਼ੀਲਤਾ ਨੂੰ ਦਰਸਾਉਂਦਾ ਹੈ ਜੋ ਡੀਕੋਡਿੰਗ ਸਾਈਟ ਨੂੰ ਨਿਸ਼ਾਨਾ ਬਣਾਉਂਦੇ ਹਨ।E. cuniculi ribosome ਦੀ ਡੀਕੋਡਿੰਗ ਸਾਈਟ 'ਤੇ, ਰਹਿੰਦ-ਖੂੰਹਦ A1491 ਨੂੰ U1491 ਨਾਲ ਬਦਲ ਦਿੱਤਾ ਗਿਆ ਸੀ, ਸੰਭਾਵਤ ਤੌਰ 'ਤੇ ਇਸ ਸਰਗਰਮ ਸਾਈਟ ਨੂੰ ਨਿਸ਼ਾਨਾ ਬਣਾਉਣ ਵਾਲੇ ਛੋਟੇ ਅਣੂਆਂ ਲਈ ਇੱਕ ਵਿਲੱਖਣ ਬਾਈਡਿੰਗ ਇੰਟਰਫੇਸ ਬਣਾਉਂਦਾ ਹੈ।ਇਹੀ A14901 ਰੂਪ ਹੋਰ ਮਾਈਕ੍ਰੋਸਪੋਰਿਡੀਆ ਜਿਵੇਂ ਕਿ ਪੀ. ਲੋਕਸਟੇ ਅਤੇ V. ਨੇਕੈਟ੍ਰਿਕਸ ਵਿੱਚ ਵੀ ਮੌਜੂਦ ਹੈ, ਜੋ ਸੁਝਾਅ ਦਿੰਦਾ ਹੈ ਕਿ ਇਹ ਮਾਈਕ੍ਰੋਸਪੋਰਿਡੀਆ ਸਪੀਸੀਜ਼ (ਚਿੱਤਰ 1f) ਵਿੱਚ ਵਿਆਪਕ ਹੈ।
ਕਿਉਂਕਿ ਸਾਡੇ E. cuniculi ribosome ਨਮੂਨੇ metabolically inactive spores ਤੋਂ ਅਲੱਗ ਕੀਤੇ ਗਏ ਸਨ, ਅਸੀਂ ਤਣਾਅ ਜਾਂ ਭੁੱਖਮਰੀ ਦੀਆਂ ਸਥਿਤੀਆਂ ਵਿੱਚ ਪਹਿਲਾਂ ਵਰਣਿਤ ਰਾਇਬੋਸੋਮ ਬਾਈਡਿੰਗ ਲਈ E. cuniculi ਦੇ cryo-EM ਨਕਸ਼ੇ ਦੀ ਜਾਂਚ ਕੀਤੀ।ਹਾਈਬਰਨੇਟਿੰਗ ਕਾਰਕ 31,32,36,37, 38. ਅਸੀਂ ਹਾਈਬਰਨੇਟਿੰਗ ਰਾਇਬੋਸੋਮ ਦੀ ਪਹਿਲਾਂ ਸਥਾਪਿਤ ਬਣਤਰ ਨੂੰ ਈ. ਕੁਨੀਕੁਲੀ ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਦੇ ਕ੍ਰਾਇਓ-ਈਐਮ ਨਕਸ਼ੇ ਨਾਲ ਮੇਲ ਕੀਤਾ।ਡੌਕਿੰਗ ਲਈ, ਹਾਈਬਰਨੇਸ਼ਨ ਫੈਕਟਰ Stm138 ਵਾਲੇ ਕੰਪਲੈਕਸ ਵਿੱਚ S. cerevisiae ribosomes, Lso232 ਫੈਕਟਰ ਵਾਲੇ ਕੰਪਲੈਕਸ ਵਿੱਚ ਟਿੱਡੀ ਰਾਈਬੋਸੋਮ, ਅਤੇ Mdf1 ਅਤੇ Mdf231 ਕਾਰਕਾਂ ਵਾਲੇ ਕੰਪਲੈਕਸ ਵਿੱਚ V. ਨੇਕੈਟ੍ਰਿਕਸ ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਵਰਤੇ ਗਏ ਸਨ।ਇਸ ਦੇ ਨਾਲ ਹੀ, ਸਾਨੂੰ ਬਾਕੀ ਫੈਕਟਰ Mdf1 ਨਾਲ ਮੇਲ ਖਾਂਦਾ cryo-EM ਘਣਤਾ ਮਿਲਿਆ।Mdf1 ਨੂੰ V. necatrix ribosome ਨਾਲ ਬੰਨ੍ਹਣ ਦੇ ਸਮਾਨ, Mdf1 ਵੀ E. cuniculi ribosome ਨਾਲ ਜੋੜਦਾ ਹੈ, ਜਿੱਥੇ ਇਹ ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਦੀ E ਸਾਈਟ ਨੂੰ ਬਲੌਕ ਕਰਦਾ ਹੈ, ਸੰਭਾਵਤ ਤੌਰ 'ਤੇ ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਉਪਲਬਧ ਕਰਾਉਣ ਵਿੱਚ ਮਦਦ ਕਰਦਾ ਹੈ ਜਦੋਂ ਪਰਜੀਵੀ ਬੀਜਾਣੂ ਸਰੀਰ ਦੇ ਨਾ-ਸਰਗਰਮ ਹੋਣ 'ਤੇ ਪਾਚਕ ਤੌਰ 'ਤੇ ਅਕਿਰਿਆਸ਼ੀਲ ਹੋ ਜਾਂਦੇ ਹਨ।).
Mdf1 ਰਾਇਬੋਸੋਮ ਦੀ E ਸਾਈਟ ਨੂੰ ਬਲੌਕ ਕਰਦਾ ਹੈ, ਜੋ ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਨੂੰ ਅਕਿਰਿਆਸ਼ੀਲ ਕਰਨ ਵਿੱਚ ਮਦਦ ਕਰਦਾ ਹੈ ਜਦੋਂ ਪਰਜੀਵੀ ਬੀਜਾਣੂ ਪਾਚਕ ਤੌਰ 'ਤੇ ਅਕਿਰਿਆਸ਼ੀਲ ਹੋ ਜਾਂਦੇ ਹਨ।E. cuniculi ribosome ਦੀ ਬਣਤਰ ਵਿੱਚ, ਅਸੀਂ ਪਾਇਆ ਕਿ Mdf1 L1 ਰਾਇਬੋਸੋਮ ਸਟੈਮ ਦੇ ਨਾਲ ਪਹਿਲਾਂ ਤੋਂ ਅਣਜਾਣ ਸੰਪਰਕ ਬਣਾਉਂਦਾ ਹੈ, ਰਾਇਬੋਸੋਮ ਦਾ ਉਹ ਹਿੱਸਾ ਜੋ ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਸੰਸਲੇਸ਼ਣ ਦੌਰਾਨ ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਤੋਂ ਡੀਸੀਲੇਟਿਡ ਟੀਆਰਐਨਏ ਦੀ ਰਿਹਾਈ ਦੀ ਸਹੂਲਤ ਦਿੰਦਾ ਹੈ।ਇਹ ਸੰਪਰਕ ਸੁਝਾਅ ਦਿੰਦੇ ਹਨ ਕਿ Mdf1 ਡੀਸੀਟੀਲੇਟਿਡ ਟੀਆਰਐਨਏ ਦੇ ਸਮਾਨ ਵਿਧੀ ਦੀ ਵਰਤੋਂ ਕਰਦੇ ਹੋਏ ਰਾਇਬੋਸੋਮ ਤੋਂ ਵੱਖ ਹੋ ਜਾਂਦਾ ਹੈ, ਇਸ ਲਈ ਇੱਕ ਸੰਭਾਵਿਤ ਵਿਆਖਿਆ ਪ੍ਰਦਾਨ ਕਰਦਾ ਹੈ ਕਿ ਕਿਵੇਂ ਰਾਇਬੋਸੋਮ ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਸੰਸਲੇਸ਼ਣ ਨੂੰ ਮੁੜ ਸਰਗਰਮ ਕਰਨ ਲਈ Mdf1 ਨੂੰ ਹਟਾ ਦਿੰਦਾ ਹੈ।
ਹਾਲਾਂਕਿ, ਸਾਡੀ ਬਣਤਰ ਨੇ Mdf1 ਅਤੇ L1 ਰਾਇਬੋਸੋਮ ਲੱਤ (ਰਾਇਬੋਸੋਮ ਦਾ ਉਹ ਹਿੱਸਾ ਜੋ ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਸੰਸਲੇਸ਼ਣ ਦੌਰਾਨ ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਤੋਂ ਡੀਸੀਲੇਟਿਡ ਟੀਆਰਐਨਏ ਨੂੰ ਛੱਡਣ ਵਿੱਚ ਮਦਦ ਕਰਦਾ ਹੈ) ਦੇ ਵਿਚਕਾਰ ਇੱਕ ਅਣਜਾਣ ਸੰਪਰਕ ਦਾ ਖੁਲਾਸਾ ਕੀਤਾ।ਖਾਸ ਤੌਰ 'ਤੇ, Mdf1 ਡੀਸੀਲੇਟਿਡ ਟੀਆਰਐਨਏ ਅਣੂ (ਚਿੱਤਰ 2) ਦੇ ਕੂਹਣੀ ਹਿੱਸੇ ਦੇ ਰੂਪ ਵਿੱਚ ਉਹੀ ਸੰਪਰਕਾਂ ਦੀ ਵਰਤੋਂ ਕਰਦਾ ਹੈ।ਇਹ ਪਹਿਲਾਂ ਤੋਂ ਅਣਜਾਣ ਅਣੂ ਮਾਡਲਿੰਗ ਨੇ ਦਿਖਾਇਆ ਕਿ Mdf1 ਡੀਸੀਟੀਲੇਟਿਡ ਟੀਆਰਐਨਏ ਦੇ ਸਮਾਨ ਵਿਧੀ ਦੀ ਵਰਤੋਂ ਕਰਦੇ ਹੋਏ ਰਾਇਬੋਸੋਮ ਤੋਂ ਵੱਖ ਹੋ ਜਾਂਦਾ ਹੈ, ਜੋ ਦੱਸਦਾ ਹੈ ਕਿ ਕਿਵੇਂ ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਸੰਸਲੇਸ਼ਣ ਨੂੰ ਮੁੜ ਸਰਗਰਮ ਕਰਨ ਲਈ ਇਸ ਹਾਈਬਰਨੇਸ਼ਨ ਕਾਰਕ ਨੂੰ ਹਟਾ ਦਿੰਦਾ ਹੈ।
rRNA ਮਾਡਲ ਦਾ ਨਿਰਮਾਣ ਕਰਦੇ ਸਮੇਂ, ਅਸੀਂ ਦੇਖਿਆ ਕਿ E. cuniculi ribosome ਵਿੱਚ ਅਸਧਾਰਨ ਤੌਰ 'ਤੇ rRNA ਦੇ ਟੁਕੜੇ ਫੋਲਡ ਹੁੰਦੇ ਹਨ, ਜਿਸਨੂੰ ਅਸੀਂ ਫਿਊਜ਼ਡ rRNA (ਚਿੱਤਰ 3) ਕਹਿੰਦੇ ਹਾਂ।ਰਾਇਬੋਸੋਮਜ਼ ਵਿੱਚ ਜੋ ਜੀਵਨ ਦੇ ਤਿੰਨ ਡੋਮੇਨਾਂ ਵਿੱਚ ਫੈਲਦੇ ਹਨ, rRNA ਸੰਰਚਨਾਵਾਂ ਵਿੱਚ ਫੋਲਡ ਹੁੰਦੇ ਹਨ ਜਿਸ ਵਿੱਚ ਜ਼ਿਆਦਾਤਰ rRNA ਅਧਾਰ ਜਾਂ ਤਾਂ ਬੇਸ ਪੇਅਰ ਹੁੰਦੇ ਹਨ ਅਤੇ ਇੱਕ ਦੂਜੇ ਨਾਲ ਫੋਲਡ ਕਰਦੇ ਹਨ ਜਾਂ ਰਾਇਬੋਸੋਮਲ ਪ੍ਰੋਟੀਨ 38,39,40 ਨਾਲ ਇੰਟਰੈਕਟ ਕਰਦੇ ਹਨ।ਹਾਲਾਂਕਿ, E. cuniculi ribosomes ਵਿੱਚ, rRNAs ਆਪਣੇ ਕੁਝ ਹੈਲਿਕਸ ਨੂੰ ਖੋਲ੍ਹੇ ਹੋਏ rRNA ਖੇਤਰਾਂ ਵਿੱਚ ਬਦਲ ਕੇ ਇਸ ਫੋਲਡਿੰਗ ਸਿਧਾਂਤ ਦੀ ਉਲੰਘਣਾ ਕਰਦੇ ਜਾਪਦੇ ਹਨ।
S. cerevisiae, V. necatrix, ਅਤੇ E. cuniculi ਵਿੱਚ H18 25S rRNA ਹੈਲਿਕਸ ਦੀ ਬਣਤਰ।ਆਮ ਤੌਰ 'ਤੇ, ਤਿੰਨ ਜੀਵਨ ਡੋਮੇਨਾਂ ਵਿੱਚ ਫੈਲੇ ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਵਿੱਚ, ਇਹ ਲਿੰਕਰ ਇੱਕ RNA ਹੈਲਿਕਸ ਵਿੱਚ ਕੋਇਲ ਕਰਦਾ ਹੈ ਜਿਸ ਵਿੱਚ 24 ਤੋਂ 34 ਰਹਿੰਦ-ਖੂੰਹਦ ਹੁੰਦੇ ਹਨ।ਮਾਈਕ੍ਰੋਸਪੋਰਿਡੀਆ ਵਿੱਚ, ਇਸਦੇ ਉਲਟ, ਇਹ rRNA ਲਿੰਕਰ ਹੌਲੀ-ਹੌਲੀ ਸਿਰਫ 12 ਰਹਿੰਦ-ਖੂੰਹਦ ਵਾਲੇ ਦੋ ਸਿੰਗਲ-ਸਟ੍ਰੈਂਡਡ ਯੂਰੀਡੀਨ-ਅਮੀਰ ਲਿੰਕਰਾਂ ਵਿੱਚ ਘਟਾਇਆ ਜਾਂਦਾ ਹੈ।ਇਹਨਾਂ ਵਿੱਚੋਂ ਜ਼ਿਆਦਾਤਰ ਰਹਿੰਦ-ਖੂੰਹਦ ਘੋਲਨ ਵਾਲਿਆਂ ਦੇ ਸੰਪਰਕ ਵਿੱਚ ਆਉਂਦੇ ਹਨ।ਚਿੱਤਰ ਦਰਸਾਉਂਦਾ ਹੈ ਕਿ ਪਰਜੀਵੀ ਮਾਈਕ੍ਰੋਸਪੋਰਿਡੀਆ rRNA ਫੋਲਡਿੰਗ ਦੇ ਆਮ ਸਿਧਾਂਤਾਂ ਦੀ ਉਲੰਘਣਾ ਕਰਦੇ ਪ੍ਰਤੀਤ ਹੁੰਦੇ ਹਨ, ਜਿੱਥੇ rRNA ਬੇਸਾਂ ਨੂੰ ਆਮ ਤੌਰ 'ਤੇ ਦੂਜੇ ਅਧਾਰਾਂ ਨਾਲ ਜੋੜਿਆ ਜਾਂਦਾ ਹੈ ਜਾਂ rRNA-ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਪਰਸਪਰ ਕ੍ਰਿਆਵਾਂ ਵਿੱਚ ਸ਼ਾਮਲ ਹੁੰਦਾ ਹੈ।ਮਾਈਕ੍ਰੋਸਪੋਰਿਡੀਆ ਵਿੱਚ, ਕੁਝ rRNA ਟੁਕੜੇ ਇੱਕ ਅਣਉਚਿਤ ਮੋੜ 'ਤੇ ਲੱਗ ਜਾਂਦੇ ਹਨ, ਜਿਸ ਵਿੱਚ ਸਾਬਕਾ rRNA ਹੈਲਿਕਸ ਲਗਭਗ ਇੱਕ ਸਿੱਧੀ ਰੇਖਾ ਵਿੱਚ ਲੰਮਾ ਇੱਕ ਸਿੰਗਲ-ਸਟੈਂਡਡ ਟੁਕੜਾ ਬਣ ਜਾਂਦਾ ਹੈ।ਇਹਨਾਂ ਅਸਧਾਰਨ ਖੇਤਰਾਂ ਦੀ ਮੌਜੂਦਗੀ ਮਾਈਕ੍ਰੋਸਪੋਰਿਡੀਆ rRNA ਨੂੰ ਘੱਟ ਤੋਂ ਘੱਟ RNA ਅਧਾਰਾਂ ਦੀ ਵਰਤੋਂ ਕਰਕੇ ਦੂਰ ਦੇ rRNA ਟੁਕੜਿਆਂ ਨੂੰ ਬੰਨ੍ਹਣ ਦੀ ਆਗਿਆ ਦਿੰਦੀ ਹੈ।
ਇਸ ਵਿਕਾਸਵਾਦੀ ਤਬਦੀਲੀ ਦੀ ਸਭ ਤੋਂ ਸ਼ਾਨਦਾਰ ਉਦਾਹਰਣ H18 25S rRNA ਹੈਲਿਕਸ (ਚਿੱਤਰ 3) ਵਿੱਚ ਦੇਖੀ ਜਾ ਸਕਦੀ ਹੈ।ਈ. ਕੋਲੀ ਤੋਂ ਮਨੁੱਖਾਂ ਤੱਕ ਦੀਆਂ ਪ੍ਰਜਾਤੀਆਂ ਵਿੱਚ, ਇਸ rRNA ਹੈਲਿਕਸ ਦੇ ਅਧਾਰਾਂ ਵਿੱਚ 24-32 ਨਿਊਕਲੀਓਟਾਈਡ ਹੁੰਦੇ ਹਨ, ਜੋ ਇੱਕ ਥੋੜ੍ਹਾ ਅਨਿਯਮਿਤ ਹੈਲਿਕਸ ਬਣਾਉਂਦੇ ਹਨ।V. necatrix ਅਤੇ P. locustae ਤੋਂ ਪਹਿਲਾਂ ਪਛਾਣੀਆਂ ਗਈਆਂ ਰਾਇਬੋਸੋਮਲ ਬਣਤਰਾਂ ਵਿੱਚ, 31,32 H18 ਹੈਲਿਕਸ ਦੇ ਅਧਾਰ ਅੰਸ਼ਕ ਤੌਰ 'ਤੇ ਅਣਕੋਇਲ ਕੀਤੇ ਗਏ ਹਨ, ਪਰ ਨਿਊਕਲੀਓਟਾਈਡ ਬੇਸ ਪੇਅਰਿੰਗ ਨੂੰ ਸੁਰੱਖਿਅਤ ਰੱਖਿਆ ਗਿਆ ਹੈ।ਹਾਲਾਂਕਿ, E. cuniculi ਵਿੱਚ ਇਹ rRNA ਟੁਕੜਾ ਸਭ ਤੋਂ ਛੋਟਾ ਲਿੰਕਰ 228UUUGU232 ਅਤੇ 301UUUUUUUU307 ਬਣ ਜਾਂਦਾ ਹੈ।ਆਮ rRNA ਟੁਕੜਿਆਂ ਦੇ ਉਲਟ, ਇਹ ਯੂਰੀਡੀਨ-ਅਮੀਰ ਲਿੰਕਰ ਰਾਇਬੋਸੋਮਲ ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਨਾਲ ਕੋਇਲ ਨਹੀਂ ਕਰਦੇ ਜਾਂ ਵਿਆਪਕ ਸੰਪਰਕ ਨਹੀਂ ਕਰਦੇ।ਇਸ ਦੀ ਬਜਾਏ, ਉਹ ਘੋਲਨ ਵਾਲੇ-ਖੁੱਲ੍ਹੇ ਅਤੇ ਪੂਰੀ ਤਰ੍ਹਾਂ ਖੁੱਲ੍ਹੇ ਹੋਏ ਢਾਂਚਿਆਂ ਨੂੰ ਅਪਣਾਉਂਦੇ ਹਨ ਜਿਸ ਵਿੱਚ rRNA ਤਾਰਾਂ ਲਗਭਗ ਸਿੱਧੀਆਂ ਹੁੰਦੀਆਂ ਹਨ।ਇਹ ਖਿੱਚੀ ਹੋਈ ਰਚਨਾ ਦੱਸਦੀ ਹੈ ਕਿ ਕਿਵੇਂ E. cuniculi H16 ਅਤੇ H18 rRNA ਹੈਲੀਸ ਦੇ ਵਿਚਕਾਰ 33 Å ਪਾੜੇ ਨੂੰ ਭਰਨ ਲਈ ਸਿਰਫ 12 RNA ਬੇਸਾਂ ਦੀ ਵਰਤੋਂ ਕਰਦਾ ਹੈ, ਜਦੋਂ ਕਿ ਹੋਰ ਪ੍ਰਜਾਤੀਆਂ ਨੂੰ ਇਸ ਪਾੜੇ ਨੂੰ ਭਰਨ ਲਈ ਘੱਟੋ-ਘੱਟ ਦੁੱਗਣੇ rRNA ਬੇਸਾਂ ਦੀ ਲੋੜ ਹੁੰਦੀ ਹੈ।
ਇਸ ਤਰ੍ਹਾਂ, ਅਸੀਂ ਇਹ ਪ੍ਰਦਰਸ਼ਿਤ ਕਰ ਸਕਦੇ ਹਾਂ ਕਿ, ਊਰਜਾਤਮਕ ਤੌਰ 'ਤੇ ਅਣਉਚਿਤ ਫੋਲਡਿੰਗ ਦੁਆਰਾ, ਪਰਜੀਵੀ ਮਾਈਕ੍ਰੋਸਪੋਰਿਡੀਆ ਨੇ ਉਨ੍ਹਾਂ rRNA ਖੰਡਾਂ ਨੂੰ ਵੀ ਸੰਕੁਚਿਤ ਕਰਨ ਲਈ ਇੱਕ ਰਣਨੀਤੀ ਵਿਕਸਿਤ ਕੀਤੀ ਹੈ ਜੋ ਜੀਵਨ ਦੇ ਤਿੰਨ ਡੋਮੇਨਾਂ ਵਿੱਚ ਸਪੀਸੀਜ਼ ਵਿੱਚ ਵਿਆਪਕ ਤੌਰ 'ਤੇ ਸੁਰੱਖਿਅਤ ਰਹਿੰਦੇ ਹਨ।ਜ਼ਾਹਰ ਤੌਰ 'ਤੇ, rRNA ਹੈਲੀਸ ਨੂੰ ਛੋਟੇ ਪੌਲੀ-U ਲਿੰਕਰਾਂ ਵਿੱਚ ਬਦਲਣ ਵਾਲੇ ਮਿਊਟੇਸ਼ਨਾਂ ਨੂੰ ਇਕੱਠਾ ਕਰਕੇ, E. cuniculi ਅਸਧਾਰਨ rRNA ਟੁਕੜੇ ਬਣਾ ਸਕਦਾ ਹੈ ਜਿਸ ਵਿੱਚ ਦੂਰ ਦੇ rRNA ਟੁਕੜਿਆਂ ਦੇ ਬੰਧਨ ਲਈ ਸੰਭਵ ਤੌਰ 'ਤੇ ਘੱਟ ਨਿਊਕਲੀਓਟਾਈਡ ਹੁੰਦੇ ਹਨ।ਇਹ ਇਹ ਦੱਸਣ ਵਿੱਚ ਮਦਦ ਕਰਦਾ ਹੈ ਕਿ ਕਿਵੇਂ ਮਾਈਕ੍ਰੋਸਪੋਰਿਡੀਆ ਨੇ ਆਪਣੀ ਸੰਰਚਨਾਤਮਕ ਅਤੇ ਕਾਰਜਾਤਮਕ ਅਖੰਡਤਾ ਨੂੰ ਗੁਆਏ ਬਿਨਾਂ ਉਹਨਾਂ ਦੇ ਬੁਨਿਆਦੀ ਅਣੂ ਬਣਤਰ ਵਿੱਚ ਇੱਕ ਨਾਟਕੀ ਕਮੀ ਪ੍ਰਾਪਤ ਕੀਤੀ।
E. cuniculi rRNA ਦੀ ਇੱਕ ਹੋਰ ਅਸਾਧਾਰਨ ਵਿਸ਼ੇਸ਼ਤਾ rRNA ਦੀ ਮੋਟਾਈ ਤੋਂ ਬਿਨਾਂ ਦਿੱਖ ਹੈ (ਚਿੱਤਰ 4).ਬਲਜ ਬੇਸ ਜੋੜਿਆਂ ਤੋਂ ਬਿਨਾਂ ਨਿਊਕਲੀਓਟਾਈਡ ਹੁੰਦੇ ਹਨ ਜੋ ਇਸ ਵਿੱਚ ਛੁਪਾਉਣ ਦੀ ਬਜਾਏ ਆਰਐਨਏ ਹੈਲਿਕਸ ਦੇ ਬਾਹਰ ਮਰੋੜਦੇ ਹਨ।ਜ਼ਿਆਦਾਤਰ rRNA ਪ੍ਰੋਟ੍ਰੂਸ਼ਨ ਅਣੂ ਦੇ ਚਿਪਕਣ ਵਾਲੇ ਦੇ ਤੌਰ ਤੇ ਕੰਮ ਕਰਦੇ ਹਨ, ਨਾਲ ਲੱਗਦੇ ਰਾਇਬੋਸੋਮਲ ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਜਾਂ ਹੋਰ rRNA ਟੁਕੜਿਆਂ ਨੂੰ ਬੰਨ੍ਹਣ ਵਿੱਚ ਮਦਦ ਕਰਦੇ ਹਨ।ਕੁਝ ਬੁਲਜ ਕਬਜੇ ਵਜੋਂ ਕੰਮ ਕਰਦੇ ਹਨ, ਜਿਸ ਨਾਲ ਉਤਪਾਦਕ ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਸੰਸਲੇਸ਼ਣ 41 ਲਈ rRNA ਹੈਲਿਕਸ ਨੂੰ ਫਲੈਕਸ ਅਤੇ ਫੋਲਡ ਕਰਨ ਦੀ ਆਗਿਆ ਮਿਲਦੀ ਹੈ।
a ਇੱਕ rRNA ਪ੍ਰੋਟ੍ਰੂਜ਼ਨ (S. ਸੇਰੇਵਿਸੀਆ ਨੰਬਰਿੰਗ) E. cuniculi ribosome structure ਤੋਂ ਗੈਰਹਾਜ਼ਰ ਹੈ, ਪਰ ਜ਼ਿਆਦਾਤਰ ਹੋਰ eukaryotes b E. coli, S. cerevisiae, H. sapiens, ਅਤੇ E. cuniculi ਅੰਦਰੂਨੀ ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਵਿੱਚ ਮੌਜੂਦ ਹੈ।ਪਰਜੀਵੀਆਂ ਵਿੱਚ ਬਹੁਤ ਸਾਰੇ ਪ੍ਰਾਚੀਨ, ਉੱਚ ਸੁਰੱਖਿਅਤ rRNA ਬਲਜਾਂ ਦੀ ਘਾਟ ਹੁੰਦੀ ਹੈ।ਇਹ ਮੋਟਾਈ ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਬਣਤਰ ਨੂੰ ਸਥਿਰ ਕਰਦੇ ਹਨ;ਇਸਲਈ, ਮਾਈਕ੍ਰੋਸਪੋਰਿਡੀਆ ਵਿੱਚ ਉਹਨਾਂ ਦੀ ਗੈਰਹਾਜ਼ਰੀ ਮਾਈਕ੍ਰੋਸਪੋਰਿਡੀਆ ਪਰਜੀਵੀਆਂ ਵਿੱਚ ਆਰਆਰਐਨਏ ਫੋਲਡਿੰਗ ਦੀ ਘਟੀ ਹੋਈ ਸਥਿਰਤਾ ਨੂੰ ਦਰਸਾਉਂਦੀ ਹੈ।ਪੀ ਸਟੈਮਜ਼ (ਜੀਵਾਣੂ ਵਿੱਚ L7/L12 ਸਟੈਮਜ਼) ਨਾਲ ਤੁਲਨਾ ਦਰਸਾਉਂਦੀ ਹੈ ਕਿ rRNA ਬੰਪਾਂ ਦਾ ਨੁਕਸਾਨ ਕਦੇ-ਕਦੇ ਗੁੰਮ ਹੋਏ ਬੰਪਾਂ ਦੇ ਅੱਗੇ ਨਵੇਂ ਬੰਪਾਂ ਦੀ ਦਿੱਖ ਨਾਲ ਮੇਲ ਖਾਂਦਾ ਹੈ।23S/28S rRNA ਵਿੱਚ H42 ਹੈਲਿਕਸ ਦਾ ਇੱਕ ਪ੍ਰਾਚੀਨ ਬਲਜ ਹੈ (ਸੈਕੈਰੋਮਾਇਸਿਸ ਸੇਰੇਵਿਸੀਆ ਵਿੱਚ U1206) ਜੀਵਨ ਦੇ ਤਿੰਨ ਖੇਤਰਾਂ ਵਿੱਚ ਇਸਦੀ ਸੁਰੱਖਿਆ ਦੇ ਕਾਰਨ ਘੱਟੋ-ਘੱਟ 3.5 ਬਿਲੀਅਨ ਸਾਲ ਪੁਰਾਣਾ ਹੋਣ ਦਾ ਅਨੁਮਾਨ ਹੈ।ਮਾਈਕ੍ਰੋਸਪੋਰਿਡੀਆ ਵਿੱਚ, ਇਹ ਬਲਜ ਖਤਮ ਹੋ ਜਾਂਦਾ ਹੈ।ਹਾਲਾਂਕਿ, ਗੁਆਚੇ ਹੋਏ ਬਲਜ (E. cuniculi ਵਿੱਚ A1306) ਦੇ ਅੱਗੇ ਇੱਕ ਨਵਾਂ ਬਲਜ ਦਿਖਾਈ ਦਿੱਤਾ।
ਹੈਰਾਨੀਜਨਕ ਤੌਰ 'ਤੇ, ਅਸੀਂ ਪਾਇਆ ਕਿ E. cuniculi ribosomes ਵਿੱਚ ਹੋਰ ਪ੍ਰਜਾਤੀਆਂ ਵਿੱਚ ਪਾਏ ਜਾਣ ਵਾਲੇ ਜ਼ਿਆਦਾਤਰ rRNA ਬਲਜਾਂ ਦੀ ਘਾਟ ਹੈ, ਜਿਸ ਵਿੱਚ ਹੋਰ ਯੂਕੇਰੀਓਟਸ (ਚਿੱਤਰ 4a) ਵਿੱਚ ਸੁਰੱਖਿਅਤ 30 ਤੋਂ ਵੱਧ ਬਲਜ ਸ਼ਾਮਲ ਹਨ।ਇਹ ਨੁਕਸਾਨ ਰਿਬੋਸੋਮਲ ਸਬਯੂਨਿਟਾਂ ਅਤੇ ਨਾਲ ਲੱਗਦੇ ਆਰਆਰਐਨਏ ਹੈਲੀਸ ਦੇ ਵਿਚਕਾਰ ਬਹੁਤ ਸਾਰੇ ਸੰਪਰਕਾਂ ਨੂੰ ਖਤਮ ਕਰਦਾ ਹੈ, ਕਈ ਵਾਰ ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਦੇ ਅੰਦਰ ਵੱਡੇ ਖੋਖਲੇ ਵੋਇਡਸ ਬਣਾਉਂਦਾ ਹੈ, ਜਿਸ ਨਾਲ ਈ. ਕੁਨੀਕੁਲੀ ਰਾਇਬੋਸੋਮ ਵਧੇਰੇ ਰਵਾਇਤੀ ਰਾਈਬੋਸੋਮ (ਚਿੱਤਰ 4b) ਦੀ ਤੁਲਨਾ ਵਿੱਚ ਵਧੇਰੇ ਪੋਰਸ ਬਣ ਜਾਂਦਾ ਹੈ।ਖਾਸ ਤੌਰ 'ਤੇ, ਅਸੀਂ ਦੇਖਿਆ ਹੈ ਕਿ ਇਹਨਾਂ ਵਿੱਚੋਂ ਜ਼ਿਆਦਾਤਰ ਬਲਜ ਪਹਿਲਾਂ ਪਛਾਣੀਆਂ ਗਈਆਂ V. necatrix ਅਤੇ P. ਟਿੱਡੀ ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਬਣਤਰਾਂ ਵਿੱਚ ਵੀ ਗੁੰਮ ਹੋ ਗਏ ਸਨ, ਜਿਨ੍ਹਾਂ ਨੂੰ ਪਿਛਲੇ ਢਾਂਚਾਗਤ ਵਿਸ਼ਲੇਸ਼ਣ 31,32 ਦੁਆਰਾ ਅਣਡਿੱਠ ਕੀਤਾ ਗਿਆ ਸੀ।
ਕਈ ਵਾਰ rRNA ਬਲਜ ਦਾ ਨੁਕਸਾਨ ਗੁੰਮ ਹੋਏ ਬਲਜ ਦੇ ਅੱਗੇ ਨਵੇਂ ਬਲਜ ਦੇ ਵਿਕਾਸ ਦੇ ਨਾਲ ਹੁੰਦਾ ਹੈ।ਉਦਾਹਰਨ ਲਈ, ਰਿਬੋਸੋਮਲ ਪੀ-ਸਟੈਮ ਵਿੱਚ ਇੱਕ U1208 ਬਲਜ (ਸੈਕੈਰੋਮਾਈਸਿਸ ਸੇਰੇਵਿਸੀਆ ਵਿੱਚ) ਹੁੰਦਾ ਹੈ ਜੋ ਈ. ਕੋਲੀ ਤੋਂ ਮਨੁੱਖਾਂ ਤੱਕ ਬਚਿਆ ਹੈ ਅਤੇ ਇਸਲਈ 3.5 ਬਿਲੀਅਨ ਸਾਲ ਪੁਰਾਣਾ ਹੋਣ ਦਾ ਅਨੁਮਾਨ ਹੈ।ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਸੰਸਲੇਸ਼ਣ ਦੇ ਦੌਰਾਨ, ਇਹ ਬਲਜ P ਸਟੈਮ ਨੂੰ ਖੁੱਲੇ ਅਤੇ ਬੰਦ ਰੂਪਾਂ ਵਿਚਕਾਰ ਜਾਣ ਵਿੱਚ ਮਦਦ ਕਰਦਾ ਹੈ ਤਾਂ ਜੋ ਰਾਇਬੋਸੋਮ ਅਨੁਵਾਦ ਦੇ ਕਾਰਕਾਂ ਨੂੰ ਭਰਤੀ ਕਰ ਸਕੇ ਅਤੇ ਉਹਨਾਂ ਨੂੰ ਕਿਰਿਆਸ਼ੀਲ ਸਾਈਟ ਤੇ ਪਹੁੰਚਾ ਸਕੇ।E. cuniculi ribosomes ਵਿੱਚ, ਇਹ ਮੋਟਾਪਣ ਗੈਰਹਾਜ਼ਰ ਹੈ;ਹਾਲਾਂਕਿ, ਸਿਰਫ ਤਿੰਨ ਬੇਸ ਜੋੜਿਆਂ ਵਿੱਚ ਸਥਿਤ ਇੱਕ ਨਵਾਂ ਮੋਟਾ ਹੋਣਾ (G883) P ਸਟੈਮ (ਚਿੱਤਰ 4c) ਦੀ ਸਰਵੋਤਮ ਲਚਕਤਾ ਨੂੰ ਬਹਾਲ ਕਰਨ ਵਿੱਚ ਯੋਗਦਾਨ ਪਾ ਸਕਦਾ ਹੈ।
rRNA 'ਤੇ ਸਾਡਾ ਡੇਟਾ ਬਲਜ ਤੋਂ ਬਿਨਾਂ ਸੁਝਾਅ ਦਿੰਦਾ ਹੈ ਕਿ rRNA ਘੱਟ ਕਰਨਾ ਰਾਇਬੋਸੋਮ ਦੀ ਸਤਹ 'ਤੇ rRNA ਤੱਤਾਂ ਦੇ ਨੁਕਸਾਨ ਤੱਕ ਸੀਮਿਤ ਨਹੀਂ ਹੈ, ਪਰ ਇਸ ਵਿੱਚ ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਨਿਊਕਲੀਅਸ ਵੀ ਸ਼ਾਮਲ ਹੋ ਸਕਦਾ ਹੈ, ਇੱਕ ਪਰਜੀਵੀ-ਵਿਸ਼ੇਸ਼ ਅਣੂ ਨੁਕਸ ਪੈਦਾ ਕਰਦਾ ਹੈ ਜਿਸਦਾ ਵਰਣਨ ਮੁਕਤ-ਜੀਵ ਸੈੱਲਾਂ ਵਿੱਚ ਨਹੀਂ ਕੀਤਾ ਗਿਆ ਹੈ।ਜੀਵਤ ਕਿਸਮਾਂ ਨੂੰ ਦੇਖਿਆ ਜਾਂਦਾ ਹੈ।
ਕੈਨੋਨੀਕਲ ਰਿਬੋਸੋਮਲ ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਅਤੇ ਆਰਆਰਐਨਏ ਦੀ ਮਾਡਲਿੰਗ ਕਰਨ ਤੋਂ ਬਾਅਦ, ਅਸੀਂ ਪਾਇਆ ਕਿ ਪਰੰਪਰਾਗਤ ਰਾਇਬੋਸੋਮਲ ਕੰਪੋਨੈਂਟ ਕ੍ਰਾਇਓ-ਈਐਮ ਚਿੱਤਰ ਦੇ ਤਿੰਨ ਹਿੱਸਿਆਂ ਦੀ ਵਿਆਖਿਆ ਨਹੀਂ ਕਰ ਸਕਦੇ ਹਨ।ਇਹਨਾਂ ਵਿੱਚੋਂ ਦੋ ਟੁਕੜੇ ਆਕਾਰ ਵਿੱਚ ਛੋਟੇ ਅਣੂ ਹਨ (ਚਿੱਤਰ 5, ਪੂਰਕ ਚਿੱਤਰ 8)।ਪਹਿਲੇ ਹਿੱਸੇ ਨੂੰ ਰਿਬੋਸੋਮਲ ਪ੍ਰੋਟੀਨ uL15 ਅਤੇ eL18 ਦੇ ਵਿਚਕਾਰ ਇੱਕ ਸਥਿਤੀ ਵਿੱਚ ਸੈਂਡਵਿਚ ਕੀਤਾ ਜਾਂਦਾ ਹੈ ਜੋ ਆਮ ਤੌਰ 'ਤੇ eL18 ਦੇ C-ਟਰਮਿਨਸ ਦੁਆਰਾ ਕਬਜ਼ਾ ਕੀਤਾ ਜਾਂਦਾ ਹੈ, ਜੋ ਕਿ E. cuniculi ਵਿੱਚ ਛੋਟਾ ਹੁੰਦਾ ਹੈ।ਹਾਲਾਂਕਿ ਅਸੀਂ ਇਸ ਅਣੂ ਦੀ ਪਛਾਣ ਨੂੰ ਨਿਰਧਾਰਤ ਨਹੀਂ ਕਰ ਸਕਦੇ, ਪਰ ਇਸ ਘਣਤਾ ਵਾਲੇ ਟਾਪੂ ਦੇ ਆਕਾਰ ਅਤੇ ਆਕਾਰ ਨੂੰ ਸ਼ੁਕ੍ਰਾਣੂ ਦੇ ਅਣੂਆਂ ਦੀ ਮੌਜੂਦਗੀ ਦੁਆਰਾ ਚੰਗੀ ਤਰ੍ਹਾਂ ਸਮਝਾਇਆ ਗਿਆ ਹੈ।ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਨਾਲ ਇਸ ਦਾ ਬੰਧਨ uL15 ਪ੍ਰੋਟੀਨ (Asp51 ਅਤੇ Arg56) ਵਿੱਚ ਮਾਈਕ੍ਰੋਸਪੋਰਿਡੀਆ-ਵਿਸ਼ੇਸ਼ ਪਰਿਵਰਤਨ ਦੁਆਰਾ ਸਥਿਰ ਹੁੰਦਾ ਹੈ, ਜੋ ਇਸ ਛੋਟੇ ਅਣੂ ਲਈ ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਦੀ ਸਾਂਝ ਨੂੰ ਵਧਾਉਂਦੇ ਜਾਪਦੇ ਹਨ, ਕਿਉਂਕਿ ਉਹ uL15 ਨੂੰ ਛੋਟੇ ਅਣੂ ਨੂੰ ਇੱਕ ਰਾਈਬੋਸੋਮਲ ਢਾਂਚੇ ਵਿੱਚ ਸਮੇਟਣ ਦੀ ਇਜਾਜ਼ਤ ਦਿੰਦੇ ਹਨ।ਪੂਰਕ ਚਿੱਤਰ 2)।8, ਵਾਧੂ ਡਾਟਾ 1, 2).
ਕ੍ਰਾਇਓ-ਈਐਮ ਇਮੇਜਿੰਗ ਈ. ਕੁਨੀਕੁਲੀ ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਨਾਲ ਜੁੜੇ ਰਾਈਬੋਜ਼ ਦੇ ਬਾਹਰ ਨਿਊਕਲੀਓਟਾਈਡਸ ਦੀ ਮੌਜੂਦਗੀ ਨੂੰ ਦਰਸਾਉਂਦੀ ਹੈ।E. cuniculi ribosome ਵਿੱਚ, ਇਹ ਨਿਊਕਲੀਓਟਾਈਡ 25S rRNA A3186 ਨਿਊਕਲੀਓਟਾਈਡ (ਸੈਕੈਰੋਮਾਈਸਿਸ ਸੇਰੇਵਿਸੀਆ ਨੰਬਰਿੰਗ) ਦੇ ਤੌਰ ਤੇ ਬਹੁਤੇ ਹੋਰ ਯੂਕੇਰੀਓਟਿਕ ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਵਿੱਚ ਇੱਕੋ ਥਾਂ ਰੱਖਦਾ ਹੈ।b E. cuniculi ਦੀ ਰਾਇਬੋਸੋਮਲ ਬਣਤਰ ਵਿੱਚ, ਇਹ ਨਿਊਕਲੀਓਟਾਈਡ ਰਾਇਬੋਸੋਮਲ ਪ੍ਰੋਟੀਨ uL9 ਅਤੇ eL20 ਦੇ ਵਿਚਕਾਰ ਸਥਿਤ ਹੈ, ਜਿਸ ਨਾਲ ਦੋ ਪ੍ਰੋਟੀਨਾਂ ਦੇ ਵਿਚਕਾਰ ਸੰਪਰਕ ਨੂੰ ਸਥਿਰ ਕੀਤਾ ਜਾਂਦਾ ਹੈ।ਮਾਈਕ੍ਰੋਸਪੋਰਿਡੀਆ ਸਪੀਸੀਜ਼ ਵਿੱਚ ਸੀਡੀ ਈਐਲ20 ਕ੍ਰਮ ਸੰਭਾਲ ਵਿਸ਼ਲੇਸ਼ਣ।ਮਾਈਕ੍ਰੋਸਪੋਰਿਡੀਆ ਸਪੀਸੀਜ਼ (c) ਦੇ ਫਾਈਲੋਜੈਨੇਟਿਕ ਟ੍ਰੀ ਅਤੇ eL20 ਪ੍ਰੋਟੀਨ (d) ਦੇ ਮਲਟੀਪਲ ਕ੍ਰਮ ਅਲਾਈਨਮੈਂਟ ਦਰਸਾਉਂਦੇ ਹਨ ਕਿ ਨਿਊਕਲੀਓਟਾਈਡ-ਬਾਈਡਿੰਗ ਰਹਿੰਦ-ਖੂੰਹਦ F170 ਅਤੇ K172 ਜ਼ਿਆਦਾਤਰ ਆਮ ਮਾਈਕ੍ਰੋਸਪੋਰਿਡੀਆ ਵਿੱਚ ਸੁਰੱਖਿਅਤ ਹਨ, S. lophii ਦੇ ਅਪਵਾਦ ਦੇ ਨਾਲ, ਸ਼ੁਰੂਆਤੀ ਬ੍ਰਾਂਚਿੰਗ ਐਕਸਪੋਰਿਡੀਆ, ਜੋ ਕਿ ਐਕਸਪੋਰੀਡੀਆ ਰੀਐਕਸਪੀਆਰਐਨਐਕਸਯੂਐਂਐਂਗਐਕਸ.e ਇਹ ਅੰਕੜਾ ਦਰਸਾਉਂਦਾ ਹੈ ਕਿ ਨਿਊਕਲੀਓਟਾਈਡ-ਬਾਈਡਿੰਗ ਰਹਿੰਦ-ਖੂੰਹਦ F170 ਅਤੇ K172 ਬਹੁਤ ਘੱਟ ਮਾਈਕ੍ਰੋਸਪੋਰਿਡੀਆ ਜੀਨੋਮ ਦੇ ਸਿਰਫ eL20 ਵਿੱਚ ਮੌਜੂਦ ਹਨ, ਪਰ ਹੋਰ ਯੂਕੇਰੀਓਟਸ ਵਿੱਚ ਨਹੀਂ।ਕੁੱਲ ਮਿਲਾ ਕੇ, ਇਹ ਡੇਟਾ ਸੁਝਾਅ ਦਿੰਦੇ ਹਨ ਕਿ ਮਾਈਕ੍ਰੋਸਪੋਰੀਡੀਅਨ ਰਾਇਬੋਸੋਮਜ਼ ਨੇ ਇੱਕ ਨਿਊਕਲੀਓਟਾਈਡ ਬਾਈਡਿੰਗ ਸਾਈਟ ਵਿਕਸਿਤ ਕੀਤੀ ਹੈ ਜੋ ਕਿ ਏਐਮਪੀ ਅਣੂਆਂ ਨੂੰ ਬੰਨ੍ਹਦੀ ਹੈ ਅਤੇ ਉਹਨਾਂ ਨੂੰ ਰਾਇਬੋਸੋਮਲ ਢਾਂਚੇ ਵਿੱਚ ਪ੍ਰੋਟੀਨ-ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਪਰਸਪਰ ਪ੍ਰਭਾਵ ਨੂੰ ਸਥਿਰ ਕਰਨ ਲਈ ਵਰਤਦੀ ਹੈ।ਮਾਈਕ੍ਰੋਸਪੋਰਿਡੀਆ ਵਿੱਚ ਇਸ ਬਾਈਡਿੰਗ ਸਾਈਟ ਦੀ ਉੱਚ ਸੁਰੱਖਿਆ ਅਤੇ ਹੋਰ ਯੂਕੇਰੀਓਟਸ ਵਿੱਚ ਇਸਦੀ ਗੈਰਹਾਜ਼ਰੀ ਸੁਝਾਅ ਦਿੰਦੀ ਹੈ ਕਿ ਇਹ ਸਾਈਟ ਮਾਈਕ੍ਰੋਸਪੋਰਿਡੀਆ ਲਈ ਇੱਕ ਚੋਣਵੇਂ ਬਚਾਅ ਲਾਭ ਪ੍ਰਦਾਨ ਕਰ ਸਕਦੀ ਹੈ।ਇਸ ਤਰ੍ਹਾਂ, ਮਾਈਕ੍ਰੋਸਪੋਰੀਡੀਆ ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਵਿੱਚ ਨਿਊਕਲੀਓਟਾਈਡ-ਬਾਈਡਿੰਗ ਪਾਕੇਟ ਪਹਿਲਾਂ ਦੱਸੇ ਅਨੁਸਾਰ ਆਰਆਰਐਨਏ ਡਿਗਰੇਡੇਸ਼ਨ ਦੀ ਇੱਕ ਡੀਜਨਰੇਟ ਵਿਸ਼ੇਸ਼ਤਾ ਜਾਂ ਅੰਤਮ ਰੂਪ ਨਹੀਂ ਜਾਪਦੀ ਹੈ, ਸਗੋਂ ਇੱਕ ਉਪਯੋਗੀ ਵਿਕਾਸਵਾਦੀ ਨਵੀਨਤਾ ਹੈ ਜੋ ਮਾਈਕਰੋਸਪੋਰਿਡੀਆ ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਨੂੰ ਸਿੱਧੇ ਤੌਰ 'ਤੇ ਛੋਟੇ ਅਣੂਆਂ ਨੂੰ ਬੰਨ੍ਹਣ ਦੀ ਆਗਿਆ ਦਿੰਦੀ ਹੈ, ਉਹਨਾਂ ਨੂੰ ਅਣੂ ਬਿਲਡਿੰਗ ਬਲਾਕ ਵਜੋਂ ਵਰਤਦਾ ਹੈ।ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਲਈ ਬਿਲਡਿੰਗ ਬਲਾਕ.ਇਹ ਖੋਜ ਮਾਈਕ੍ਰੋਸਪੋਰੀਡੀਆ ਰਾਇਬੋਸੋਮ ਨੂੰ ਇਕਲੌਤਾ ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਬਣਾਉਂਦੀ ਹੈ ਜੋ ਇਸਦੇ ਸੰਰਚਨਾਤਮਕ ਬਿਲਡਿੰਗ ਬਲਾਕ ਵਜੋਂ ਇੱਕ ਸਿੰਗਲ ਨਿਊਕਲੀਓਟਾਈਡ ਦੀ ਵਰਤੋਂ ਕਰਨ ਲਈ ਜਾਣੀ ਜਾਂਦੀ ਹੈ।f ਨਿਊਕਲੀਓਟਾਈਡ ਬਾਈਡਿੰਗ ਤੋਂ ਲਿਆ ਗਿਆ ਹਾਈਪੋਥੈਟੀਕਲ ਵਿਕਾਸਵਾਦੀ ਮਾਰਗ।
ਦੂਜੀ ਘੱਟ ਅਣੂ ਭਾਰ ਘਣਤਾ ਰਿਬੋਸੋਮਲ ਪ੍ਰੋਟੀਨ uL9 ਅਤੇ eL30 (Fig. 5a) ਦੇ ਵਿਚਕਾਰ ਇੰਟਰਫੇਸ 'ਤੇ ਸਥਿਤ ਹੈ।ਇਸ ਇੰਟਰਫੇਸ ਨੂੰ ਪਹਿਲਾਂ rRNA A3186 (ES39L rRNA ਐਕਸਟੈਂਸ਼ਨ ਦਾ ਹਿੱਸਾ) 38 ਦੇ 25S ਨਿਊਕਲੀਓਟਾਈਡ ਲਈ ਬਾਈਡਿੰਗ ਸਾਈਟ ਵਜੋਂ ਸੈਕਰੋਮਾਈਸਿਸ ਸੇਰੇਵਿਸੀਆ ਰਾਇਬੋਸੋਮ ਦੀ ਬਣਤਰ ਵਿੱਚ ਦਰਸਾਇਆ ਗਿਆ ਸੀ।ਇਹ ਦਿਖਾਇਆ ਗਿਆ ਸੀ ਕਿ ਡੀਜਨਰੇਟ P. locustae ES39L ਰਾਇਬੋਸੋਮ ਵਿੱਚ, ਇਹ ਇੰਟਰਫੇਸ ਇੱਕ ਅਣਜਾਣ ਸਿੰਗਲ ਨਿਊਕਲੀਓਟਾਈਡ 31 ਨੂੰ ਬੰਨ੍ਹਦਾ ਹੈ, ਅਤੇ ਇਹ ਮੰਨਿਆ ਜਾਂਦਾ ਹੈ ਕਿ ਇਹ ਨਿਊਕਲੀਓਟਾਈਡ rRNA ਦਾ ਇੱਕ ਘਟਿਆ ਹੋਇਆ ਅੰਤਿਮ ਰੂਪ ਹੈ, ਜਿਸ ਵਿੱਚ rRNA ਦੀ ਲੰਬਾਈ ~130-230 ਬੇਸ ਹੈ।ES39L ਨੂੰ ਇੱਕ ਸਿੰਗਲ ਨਿਊਕਲੀਓਟਾਈਡ 32.43 ਤੱਕ ਘਟਾ ਦਿੱਤਾ ਜਾਂਦਾ ਹੈ।ਸਾਡੇ ਕ੍ਰਾਇਓ-ਈਐਮ ਚਿੱਤਰ ਇਸ ਵਿਚਾਰ ਦਾ ਸਮਰਥਨ ਕਰਦੇ ਹਨ ਕਿ ਘਣਤਾ ਨੂੰ ਨਿਊਕਲੀਓਟਾਈਡਸ ਦੁਆਰਾ ਸਮਝਾਇਆ ਜਾ ਸਕਦਾ ਹੈ।ਹਾਲਾਂਕਿ, ਸਾਡੇ ਢਾਂਚੇ ਦੇ ਉੱਚ ਰੈਜ਼ੋਲੂਸ਼ਨ ਨੇ ਦਿਖਾਇਆ ਕਿ ਇਹ ਨਿਊਕਲੀਓਟਾਈਡ ਇੱਕ ਐਕਸਟਰਾਰੀਬੋਸੋਮਲ ਅਣੂ ਹੈ, ਸੰਭਵ ਤੌਰ 'ਤੇ AMP (Fig. 5a, b)।
ਅਸੀਂ ਫਿਰ ਪੁੱਛਿਆ ਕਿ ਕੀ ਨਿਊਕਲੀਓਟਾਈਡ ਬਾਈਡਿੰਗ ਸਾਈਟ E. cuniculi ribosome ਵਿੱਚ ਦਿਖਾਈ ਦਿੰਦੀ ਹੈ ਜਾਂ ਕੀ ਇਹ ਪਹਿਲਾਂ ਮੌਜੂਦ ਸੀ।ਕਿਉਂਕਿ ਨਿਊਕਲੀਓਟਾਈਡ ਬਾਈਡਿੰਗ ਮੁੱਖ ਤੌਰ 'ਤੇ eL30 ਰਾਇਬੋਸੋਮਲ ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਵਿੱਚ Phe170 ਅਤੇ Lys172 ਰਹਿੰਦ-ਖੂੰਹਦ ਦੁਆਰਾ ਵਿਚੋਲਗੀ ਕੀਤੀ ਜਾਂਦੀ ਹੈ, ਅਸੀਂ 4396 ਪ੍ਰਤੀਨਿਧੀ ਯੂਕੇਰੀਓਟਸ ਵਿੱਚ ਇਹਨਾਂ ਅਵਸ਼ੇਸ਼ਾਂ ਦੀ ਸੰਭਾਲ ਦਾ ਮੁਲਾਂਕਣ ਕੀਤਾ।ਜਿਵੇਂ ਕਿ ਉੱਪਰ ਦਿੱਤੇ ਗਏ ਅਲਮਾਰੀ ਦੇ ਤੌਰ ਤੇ, ਅਸੀਂ ਪਾਇਆ ਕਿ Phe170 ਅਤੇ ਲਿੰਕਸ 172 ਰਹਿੰਦ-ਖੂੰਹਦ ਨੂੰ ਸਿਰਫ ਏਕਿਯੂਟੀਪਿਕਲਸਪੋਰਿਡੀਆ ਅਤੇ ਐਂਸਪੋਰੀਡੀਆ ਵਿੱਚ ਗੈਰਹਾਜ਼ਰ, ਜਿਸ ਵਿੱਚ ES39l RRANA ਟੁਕੜੇ ਘੱਟ 44, 45, 46 (ਚਿੱਤਰ 5 ਸੀ) ਵੀ ਘੱਟ ਨਹੀਂ ਕੀਤਾ ਗਿਆ ਹੈ.-e)
ਇਕੱਠੇ ਕੀਤੇ ਗਏ, ਇਹ ਅੰਕੜੇ ਇਸ ਵਿਚਾਰ ਦਾ ਸਮਰਥਨ ਕਰਦੇ ਹਨ ਕਿ E. cuniculi ਅਤੇ ਸੰਭਵ ਤੌਰ 'ਤੇ ਹੋਰ ਕੈਨੋਨੀਕਲ ਮਾਈਕ੍ਰੋਸਪੋਰਿਡੀਆ ਨੇ rRNA ਅਤੇ ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਦੇ ਪੱਧਰਾਂ ਵਿੱਚ ਗਿਰਾਵਟ ਦੀ ਭਰਪਾਈ ਕਰਨ ਲਈ ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਬਣਤਰ ਵਿੱਚ ਵੱਡੀ ਗਿਣਤੀ ਵਿੱਚ ਛੋਟੇ ਮੈਟਾਬੋਲਾਈਟਾਂ ਨੂੰ ਕੁਸ਼ਲਤਾ ਨਾਲ ਹਾਸਲ ਕਰਨ ਦੀ ਸਮਰੱਥਾ ਵਿਕਸਿਤ ਕੀਤੀ ਹੈ।ਅਜਿਹਾ ਕਰਨ ਵਿੱਚ, ਉਹਨਾਂ ਨੇ ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਦੇ ਬਾਹਰ ਨਿਊਕਲੀਓਟਾਈਡਾਂ ਨੂੰ ਬੰਨ੍ਹਣ ਦੀ ਇੱਕ ਵਿਲੱਖਣ ਯੋਗਤਾ ਵਿਕਸਿਤ ਕੀਤੀ ਹੈ, ਇਹ ਦਰਸਾਉਂਦੀ ਹੈ ਕਿ ਪਰਜੀਵੀ ਅਣੂ ਬਣਤਰ ਭਰਪੂਰ ਛੋਟੇ ਮੈਟਾਬੋਲਾਈਟਾਂ ਨੂੰ ਕੈਪਚਰ ਕਰਕੇ ਅਤੇ ਉਹਨਾਂ ਨੂੰ ਘਟੀਆ RNA ਅਤੇ ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਦੇ ਟੁਕੜਿਆਂ ਦੀ ਢਾਂਚਾਗਤ ਨਕਲ ਵਜੋਂ ਵਰਤ ਕੇ ਮੁਆਵਜ਼ਾ ਦਿੰਦੇ ਹਨ।.
ਸਾਡੇ ਕ੍ਰਾਇਓ-EM ਨਕਸ਼ੇ ਦਾ ਤੀਜਾ ਗੈਰ-ਸਿਮੂਲੇਟਿਡ ਹਿੱਸਾ, ਵੱਡੇ ਰਿਬੋਸੋਮਲ ਸਬਯੂਨਿਟ ਵਿੱਚ ਪਾਇਆ ਗਿਆ।ਸਾਡੇ ਨਕਸ਼ੇ ਦਾ ਮੁਕਾਬਲਤਨ ਉੱਚ ਰੈਜ਼ੋਲਿਊਸ਼ਨ (2.6 Å) ਸੁਝਾਅ ਦਿੰਦਾ ਹੈ ਕਿ ਇਹ ਘਣਤਾ ਵੱਡੇ ਸਾਈਡ ਚੇਨ ਰਹਿੰਦ-ਖੂੰਹਦ ਦੇ ਵਿਲੱਖਣ ਸੰਜੋਗਾਂ ਵਾਲੇ ਪ੍ਰੋਟੀਨਾਂ ਨਾਲ ਸਬੰਧਤ ਹੈ, ਜਿਸ ਨੇ ਸਾਨੂੰ ਇਸ ਘਣਤਾ ਨੂੰ ਪਹਿਲਾਂ ਅਣਜਾਣ ਰਾਈਬੋਸੋਮਲ ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਵਜੋਂ ਪਛਾਣਨ ਦੀ ਇਜਾਜ਼ਤ ਦਿੱਤੀ ਸੀ ਜਿਸਦੀ ਪਛਾਣ ਅਸੀਂ msL2 (ਮਾਈਕ੍ਰੋਸਪੋਰੀਡੀਆ-ਵਿਸ਼ੇਸ਼ ਪ੍ਰੋਟੀਨ L2) (ਤਰੀਕਿਆਂ, ਚਿੱਤਰ 6) ਵਜੋਂ ਕੀਤੀ ਸੀ।ਸਾਡੀ ਸਮਰੂਪਤਾ ਖੋਜ ਨੇ ਦਿਖਾਇਆ ਕਿ msL2 ਜੀਨਸ ਐਨਸੇਫੈਲਿਟਰ ਅਤੇ ਓਰੋਸਪੋਰੀਡੀਅਮ ਦੇ ਮਾਈਕ੍ਰੋਸਪੋਰਿਡੀਆ ਕਲੇਡ ਵਿੱਚ ਸੁਰੱਖਿਅਤ ਹੈ, ਪਰ ਹੋਰ ਮਾਈਕ੍ਰੋਸਪੋਰਿਡੀਆ ਸਮੇਤ ਹੋਰ ਪ੍ਰਜਾਤੀਆਂ ਵਿੱਚ ਗੈਰਹਾਜ਼ਰ ਹੈ।ਰਾਇਬੋਸੋਮਲ ਬਣਤਰ ਵਿੱਚ, msL2 ਵਿਸਤ੍ਰਿਤ ES31L rRNA ਦੇ ਨੁਕਸਾਨ ਦੁਆਰਾ ਬਣਾਏ ਗਏ ਇੱਕ ਪਾੜੇ 'ਤੇ ਕਬਜ਼ਾ ਕਰਦਾ ਹੈ।ਇਸ ਖਾਲੀ ਥਾਂ ਵਿੱਚ, msL2 rRNA ਫੋਲਡਿੰਗ ਨੂੰ ਸਥਿਰ ਕਰਨ ਵਿੱਚ ਮਦਦ ਕਰਦਾ ਹੈ ਅਤੇ ES31L (ਚਿੱਤਰ 6) ਦੇ ਨੁਕਸਾਨ ਦੀ ਭਰਪਾਈ ਕਰ ਸਕਦਾ ਹੈ।
ਮਾਈਕ੍ਰੋਸਪੋਰਿਡੀਆ-ਵਿਸ਼ੇਸ਼ ਰਾਇਬੋਸੋਮਲ ਪ੍ਰੋਟੀਨ msL2 ਦਾ ਇੱਕ ਇਲੈਕਟ੍ਰੋਨ ਘਣਤਾ ਅਤੇ ਮਾਡਲ E. cuniculi ribosomes ਵਿੱਚ ਪਾਇਆ ਜਾਂਦਾ ਹੈ।b ਜ਼ਿਆਦਾਤਰ ਯੂਕੇਰੀਓਟਿਕ ਰਾਈਬੋਸੋਮ, ਜਿਸ ਵਿੱਚ ਸੈਕਰੋਮਾਈਸਿਸ ਸੇਰੇਵਿਸੀਆ ਦੇ 80S ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਸ਼ਾਮਲ ਹਨ, ਜ਼ਿਆਦਾਤਰ ਮਾਈਕ੍ਰੋਸਪੋਰੀਡੀਅਨ ਸਪੀਸੀਜ਼ ਵਿੱਚ ES19L rRNA ਐਂਪਲੀਫਿਕੇਸ਼ਨ ਗੁਆ ​​ਚੁੱਕੇ ਹਨ।V. necatrix microsporidia ribosome ਦੀ ਪਹਿਲਾਂ ਸਥਾਪਿਤ ਕੀਤੀ ਬਣਤਰ ਇਹ ਸੁਝਾਅ ਦਿੰਦੀ ਹੈ ਕਿ ਇਹਨਾਂ ਪਰਜੀਵੀਆਂ ਵਿੱਚ ES19L ਦੇ ਨੁਕਸਾਨ ਦੀ ਭਰਪਾਈ ਨਵੇਂ msL1 ਰਾਇਬੋਸੋਮਲ ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਦੇ ਵਿਕਾਸ ਦੁਆਰਾ ਕੀਤੀ ਜਾਂਦੀ ਹੈ।ਇਸ ਅਧਿਐਨ ਵਿੱਚ, ਅਸੀਂ ਪਾਇਆ ਕਿ E. cuniculi ribosome ਨੇ ES19L ਦੇ ਨੁਕਸਾਨ ਲਈ ਇੱਕ ਸਪੱਸ਼ਟ ਮੁਆਵਜ਼ੇ ਵਜੋਂ ਇੱਕ ਵਾਧੂ ਰਿਬੋਸੋਮਲ RNA ਨਕਲ ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਵੀ ਵਿਕਸਿਤ ਕੀਤਾ ਹੈ।ਹਾਲਾਂਕਿ, msL2 (ਵਰਤਮਾਨ ਵਿੱਚ ਕਲਪਨਾਤਮਕ ECU06_1135 ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਵਜੋਂ ਐਨੋਟੇਟ ਕੀਤਾ ਗਿਆ ਹੈ) ਅਤੇ msL1 ਦੇ ਵੱਖ-ਵੱਖ ਢਾਂਚਾਗਤ ਅਤੇ ਵਿਕਾਸਵਾਦੀ ਮੂਲ ਹਨ।c ਵਿਕਾਸਵਾਦੀ ਤੌਰ 'ਤੇ ਗੈਰ-ਸੰਬੰਧਿਤ msL1 ਅਤੇ msL2 ਰਾਇਬੋਸੋਮਲ ਪ੍ਰੋਟੀਨਾਂ ਦੀ ਪੀੜ੍ਹੀ ਦੀ ਇਹ ਖੋਜ ਸੁਝਾਅ ਦਿੰਦੀ ਹੈ ਕਿ ਜੇਕਰ ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਆਪਣੇ rRNA ਵਿੱਚ ਨੁਕਸਾਨਦੇਹ ਪਰਿਵਰਤਨ ਇਕੱਠੇ ਕਰਦੇ ਹਨ, ਤਾਂ ਉਹ ਨਜ਼ਦੀਕੀ ਸਬੰਧਿਤ ਪ੍ਰਜਾਤੀਆਂ ਦੇ ਇੱਕ ਛੋਟੇ ਉਪ ਸਮੂਹ ਵਿੱਚ ਵੀ ਰਚਨਾਤਮਕ ਵਿਭਿੰਨਤਾ ਦੇ ਬੇਮਿਸਾਲ ਪੱਧਰ ਨੂੰ ਪ੍ਰਾਪਤ ਕਰ ਸਕਦੇ ਹਨ।ਇਹ ਖੋਜ ਮਾਈਟੋਕੌਂਡਰੀਅਲ ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਦੀ ਉਤਪਤੀ ਅਤੇ ਵਿਕਾਸ ਨੂੰ ਸਪੱਸ਼ਟ ਕਰਨ ਵਿੱਚ ਮਦਦ ਕਰ ਸਕਦੀ ਹੈ, ਜੋ ਕਿ ਇਸਦੇ ਬਹੁਤ ਘੱਟ ਆਰਆਰਐਨਏ ਅਤੇ ਪ੍ਰਜਾਤੀਆਂ ਵਿੱਚ ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਰਚਨਾ ਵਿੱਚ ਅਸਧਾਰਨ ਪਰਿਵਰਤਨਸ਼ੀਲਤਾ ਲਈ ਜਾਣਿਆ ਜਾਂਦਾ ਹੈ।
ਅਸੀਂ ਫਿਰ ਪਹਿਲਾਂ ਵਰਣਿਤ msL1 ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਨਾਲ msL2 ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਦੀ ਤੁਲਨਾ ਕੀਤੀ, V. necatrix ribosome ਵਿੱਚ ਪਾਇਆ ਜਾਣ ਵਾਲਾ ਮਾਈਕ੍ਰੋਸਪੋਰਿਡੀਆ-ਵਿਸ਼ੇਸ਼ ਰਿਬੋਸੋਮਲ ਪ੍ਰੋਟੀਨ।ਅਸੀਂ ਇਹ ਜਾਂਚ ਕਰਨਾ ਚਾਹੁੰਦੇ ਸੀ ਕਿ ਕੀ msL1 ਅਤੇ msL2 ਵਿਕਾਸ ਨਾਲ ਸਬੰਧਤ ਹਨ।ਸਾਡੇ ਵਿਸ਼ਲੇਸ਼ਣ ਨੇ ਦਿਖਾਇਆ ਹੈ ਕਿ msL1 ਅਤੇ msL2 ਰਾਇਬੋਸੋਮਲ ਢਾਂਚੇ ਵਿੱਚ ਇੱਕੋ ਖੋਲ ਉੱਤੇ ਕਬਜ਼ਾ ਕਰਦੇ ਹਨ, ਪਰ ਉਹਨਾਂ ਦੀਆਂ ਵੱਖੋ ਵੱਖਰੀਆਂ ਪ੍ਰਾਇਮਰੀ ਅਤੇ ਤੀਸਰੀ ਬਣਤਰ ਹੁੰਦੀਆਂ ਹਨ, ਜੋ ਉਹਨਾਂ ਦੇ ਸੁਤੰਤਰ ਵਿਕਾਸਵਾਦੀ ਮੂਲ (ਚਿੱਤਰ 6) ਨੂੰ ਦਰਸਾਉਂਦੀਆਂ ਹਨ।ਇਸ ਤਰ੍ਹਾਂ, msL2 ਦੀ ਸਾਡੀ ਖੋਜ ਇਸ ਗੱਲ ਦਾ ਸਬੂਤ ਦਿੰਦੀ ਹੈ ਕਿ ਸੰਖੇਪ ਯੂਕੇਰੀਓਟਿਕ ਪ੍ਰਜਾਤੀਆਂ ਦੇ ਸਮੂਹ rRNA ਦੇ ਟੁਕੜਿਆਂ ਦੇ ਨੁਕਸਾਨ ਦੀ ਭਰਪਾਈ ਕਰਨ ਲਈ ਸੰਰਚਨਾਤਮਕ ਤੌਰ 'ਤੇ ਵੱਖਰੇ ਰਾਈਬੋਸੋਮਲ ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਨੂੰ ਸੁਤੰਤਰ ਰੂਪ ਵਿੱਚ ਵਿਕਸਤ ਕਰ ਸਕਦੇ ਹਨ।ਇਹ ਖੋਜ ਇਸ ਗੱਲ ਵਿੱਚ ਧਿਆਨ ਦੇਣ ਯੋਗ ਹੈ ਕਿ ਜ਼ਿਆਦਾਤਰ ਸਾਇਟੋਪਲਾਜ਼ਮਿਕ ਯੂਕੇਰੀਓਟਿਕ ਰਾਇਬੋਸੋਮ ਵਿੱਚ ਇੱਕ ਅਟੱਲ ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਹੁੰਦਾ ਹੈ, ਜਿਸ ਵਿੱਚ 81 ਰਾਇਬੋਸੋਮਲ ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਦੇ ਇੱਕੋ ਪਰਿਵਾਰ ਸ਼ਾਮਲ ਹੁੰਦੇ ਹਨ।ਵਿਸਤ੍ਰਿਤ rRNA ਖੰਡਾਂ ਦੇ ਨੁਕਸਾਨ ਦੇ ਜਵਾਬ ਵਿੱਚ ਮਾਈਕ੍ਰੋਸਪੋਰਿਡੀਆ ਦੇ ਵੱਖ-ਵੱਖ ਕਲੇਡਾਂ ਵਿੱਚ msL1 ਅਤੇ msL2 ਦੀ ਦਿੱਖ ਸੁਝਾਅ ਦਿੰਦੀ ਹੈ ਕਿ ਪੈਰਾਸਾਈਟ ਦੇ ਅਣੂ ਢਾਂਚੇ ਦੇ ਵਿਗਾੜ ਕਾਰਨ ਪਰਜੀਵੀ ਮੁਆਵਜ਼ੇ ਵਾਲੇ ਪਰਿਵਰਤਨ ਦੀ ਮੰਗ ਕਰਦੇ ਹਨ, ਜੋ ਅੰਤ ਵਿੱਚ ਵੱਖ-ਵੱਖ ਪਰਜੀਵੀ ਆਬਾਦੀਆਂ ਵਿੱਚ ਉਹਨਾਂ ਦੀ ਪ੍ਰਾਪਤੀ ਦਾ ਕਾਰਨ ਬਣ ਸਕਦੇ ਹਨ।ਬਣਤਰ.
ਅੰਤ ਵਿੱਚ, ਜਦੋਂ ਸਾਡਾ ਮਾਡਲ ਪੂਰਾ ਹੋ ਗਿਆ, ਅਸੀਂ ਜੀਨੋਮ ਕ੍ਰਮ ਤੋਂ ਭਵਿੱਖਬਾਣੀ ਕੀਤੇ ਗਏ ਈ. ਕੁਨੀਕੁਲੀ ਰਾਇਬੋਸੋਮ ਦੀ ਰਚਨਾ ਨਾਲ ਤੁਲਨਾ ਕੀਤੀ।eL14, eL38, eL41, ਅਤੇ eS30 ਸਮੇਤ ਕਈ ਰਾਈਬੋਸੋਮਲ ਪ੍ਰੋਟੀਨ, ਨੂੰ ਪਹਿਲਾਂ E. cuniculi genome ਤੋਂ ਉਹਨਾਂ ਦੇ ਸਮਰੂਪਾਂ ਦੀ ਸਪੱਸ਼ਟ ਗੈਰਹਾਜ਼ਰੀ ਕਾਰਨ E. cuniculi genome ਤੋਂ ਗਾਇਬ ਸਮਝਿਆ ਜਾਂਦਾ ਸੀ।ਬਹੁਤ ਸਾਰੇ ਰਿਬੋਸੋਮਲ ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਦੇ ਨੁਕਸਾਨ ਦੀ ਭਵਿੱਖਬਾਣੀ ਜ਼ਿਆਦਾਤਰ ਹੋਰ ਬਹੁਤ ਜ਼ਿਆਦਾ ਘਟੇ ਹੋਏ ਇੰਟਰਾਸੈਲੂਲਰ ਪਰਜੀਵੀਆਂ ਅਤੇ ਐਂਡੋਸਿਮਬਿਓਨਟਸ ਵਿੱਚ ਵੀ ਕੀਤੀ ਜਾਂਦੀ ਹੈ।ਉਦਾਹਰਨ ਲਈ, ਹਾਲਾਂਕਿ ਜ਼ਿਆਦਾਤਰ ਮੁਕਤ-ਜੀਵਣ ਵਾਲੇ ਬੈਕਟੀਰੀਆ ਵਿੱਚ 54 ਰਾਇਬੋਸੋਮਲ ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਦਾ ਇੱਕੋ ਪਰਿਵਾਰ ਹੁੰਦਾ ਹੈ, ਇਹਨਾਂ ਵਿੱਚੋਂ ਸਿਰਫ 11 ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਪਰਿਵਾਰਾਂ ਵਿੱਚ ਮੇਜ਼ਬਾਨ-ਪ੍ਰਤੀਬੰਧਿਤ ਬੈਕਟੀਰੀਆ ਦੇ ਹਰੇਕ ਵਿਸ਼ਲੇਸ਼ਣ ਕੀਤੇ ਜੀਨੋਮ ਵਿੱਚ ਖੋਜਣ ਯੋਗ ਸਮਰੂਪ ਹੁੰਦੇ ਹਨ।ਇਸ ਧਾਰਨਾ ਦੇ ਸਮਰਥਨ ਵਿੱਚ, V. necatrix ਅਤੇ P. locustae microsporidia ਵਿੱਚ ਰਿਬੋਸੋਮਲ ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਦਾ ਨੁਕਸਾਨ ਪ੍ਰਯੋਗਾਤਮਕ ਤੌਰ 'ਤੇ ਦੇਖਿਆ ਗਿਆ ਹੈ, ਜਿਸ ਵਿੱਚ eL38 ਅਤੇ eL4131,32 ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਦੀ ਘਾਟ ਹੈ।
ਹਾਲਾਂਕਿ, ਸਾਡੀਆਂ ਬਣਤਰ ਦਰਸਾਉਂਦੀਆਂ ਹਨ ਕਿ ਸਿਰਫ eL38, eL41, ਅਤੇ eS30 ਅਸਲ ਵਿੱਚ E. cuniculi ribosome ਵਿੱਚ ਗੁਆਚ ਜਾਂਦੇ ਹਨ।eL14 ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਨੂੰ ਸੁਰੱਖਿਅਤ ਰੱਖਿਆ ਗਿਆ ਸੀ ਅਤੇ ਸਾਡੀ ਬਣਤਰ ਨੇ ਦਿਖਾਇਆ ਕਿ ਇਹ ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਸਮਰੂਪ ਖੋਜ (ਚਿੱਤਰ 7) ਵਿੱਚ ਕਿਉਂ ਨਹੀਂ ਲੱਭਿਆ ਜਾ ਸਕਿਆ।E. cuniculi ribosomes ਵਿੱਚ, eL14 ਬਾਈਡਿੰਗ ਸਾਈਟ ਦਾ ਜ਼ਿਆਦਾਤਰ ਹਿੱਸਾ rRNA-ਐਂਪਲੀਫਾਈਡ ES39L ਦੇ ਵਿਗੜਨ ਕਾਰਨ ਖਤਮ ਹੋ ਜਾਂਦਾ ਹੈ।ES39L ਦੀ ਅਣਹੋਂਦ ਵਿੱਚ, eL14 ਨੇ ਆਪਣੇ ਜ਼ਿਆਦਾਤਰ ਸੈਕੰਡਰੀ ਢਾਂਚੇ ਨੂੰ ਗੁਆ ਦਿੱਤਾ, ਅਤੇ E. cuniculi ਅਤੇ S. cerevisiae ਵਿੱਚ eL14 ਕ੍ਰਮ ਦਾ ਸਿਰਫ਼ 18% ਸਮਾਨ ਸੀ।ਇਹ ਮਾੜੀ ਕ੍ਰਮ ਸੰਭਾਲ ਕਮਾਲ ਦੀ ਹੈ ਕਿਉਂਕਿ ਸੈਕਰੋਮਾਈਸਿਸ ਸੇਰੇਵਿਸੀਆ ਅਤੇ ਹੋਮੋ ਸੈਪੀਅਨਜ਼-ਜੀਵਾਣੂ ਜੋ 1.5 ਬਿਲੀਅਨ ਸਾਲਾਂ ਦੇ ਅੰਤਰ ਨਾਲ ਵਿਕਸਤ ਹੋਏ ਹਨ-eL14 ਵਿੱਚ ਸਮਾਨ ਰਹਿੰਦ-ਖੂੰਹਦ ਦੇ 51% ਤੋਂ ਵੱਧ ਸ਼ੇਅਰ ਕਰਦੇ ਹਨ।ਸੰਭਾਲ ਦਾ ਇਹ ਅਸਧਾਰਨ ਨੁਕਸਾਨ ਦੱਸਦਾ ਹੈ ਕਿ ਕਿਉਂ E. cuniculi eL14 ਨੂੰ ਮੌਜੂਦਾ M970_061160 ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਵਜੋਂ ਐਨੋਟੇਟ ਕੀਤਾ ਗਿਆ ਹੈ ਨਾ ਕਿ eL1427 ਰਾਈਬੋਸੋਮਲ ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਵਜੋਂ।
ਅਤੇ ਮਾਈਕ੍ਰੋਸਪੋਰਿਡੀਆ ਰਾਇਬੋਸੋਮ ਨੇ ES39L rRNA ਐਕਸਟੈਂਸ਼ਨ ਨੂੰ ਗੁਆ ਦਿੱਤਾ, ਜਿਸ ਨੇ ਅੰਸ਼ਕ ਤੌਰ 'ਤੇ eL14 ਰਾਇਬੋਸੋਮਲ ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਬਾਈਡਿੰਗ ਸਾਈਟ ਨੂੰ ਖਤਮ ਕਰ ਦਿੱਤਾ।ES39L ਦੀ ਅਣਹੋਂਦ ਵਿੱਚ, eL14 ਮਾਈਕ੍ਰੋਸਪੋਰ ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਸੈਕੰਡਰੀ ਬਣਤਰ ਦੇ ਨੁਕਸਾਨ ਤੋਂ ਗੁਜ਼ਰਦਾ ਹੈ, ਜਿਸ ਵਿੱਚ ਸਾਬਕਾ rRNA-ਬਾਈਡਿੰਗ α-helix ਇੱਕ ਘੱਟੋ-ਘੱਟ ਲੰਬਾਈ ਦੇ ਲੂਪ ਵਿੱਚ ਡੀਜਨਰੇਟ ਹੁੰਦਾ ਹੈ।b ਮਲਟੀਪਲ ਕ੍ਰਮ ਅਲਾਈਨਮੈਂਟ ਦਰਸਾਉਂਦੀ ਹੈ ਕਿ eL14 ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਯੂਕੇਰੀਓਟਿਕ ਸਪੀਸੀਜ਼ (ਖਮੀਰ ਅਤੇ ਮਨੁੱਖੀ ਸਮਰੂਪ ਵਿਚਕਾਰ 57% ਕ੍ਰਮ ਪਛਾਣ) ਵਿੱਚ ਬਹੁਤ ਜ਼ਿਆਦਾ ਸੁਰੱਖਿਅਤ ਹੈ, ਪਰ ਮਾਈਕ੍ਰੋਸਪੋਰਿਡੀਆ (ਜਿਸ ਵਿੱਚ 24% ਤੋਂ ਵੱਧ ਰਹਿੰਦ-ਖੂੰਹਦ eL14 homologues ਦੇ ਸਮਾਨ ਨਹੀਂ ਹਨ) ਵਿੱਚ ਮਾੜੀ ਤਰ੍ਹਾਂ ਸੁਰੱਖਿਅਤ ਅਤੇ ਵੱਖਰਾ ਹੈ।S. cerevisiae ਜਾਂ H. sapiens ਤੋਂ)।ਇਹ ਮਾੜੀ ਕ੍ਰਮ ਸੰਭਾਲ ਅਤੇ ਸੈਕੰਡਰੀ ਬਣਤਰ ਪਰਿਵਰਤਨਸ਼ੀਲਤਾ ਦੱਸਦੀ ਹੈ ਕਿ ਈ. ਕੂਨੀਕੁਲੀ ਵਿੱਚ eL14 ਸਮਰੂਪਤਾ ਕਦੇ ਵੀ ਕਿਉਂ ਨਹੀਂ ਲੱਭੀ ਹੈ ਅਤੇ ਕਿਉਂ ਮੰਨਿਆ ਜਾਂਦਾ ਹੈ ਕਿ ਇਹ ਪ੍ਰੋਟੀਨ E. ਕੁਨੀਕੁਲੀ ਵਿੱਚ ਗੁਆਚ ਗਿਆ ਹੈ।ਇਸ ਦੇ ਉਲਟ, E. cuniculi eL14 ਨੂੰ ਪਹਿਲਾਂ ਇੱਕ ਪੁਟੇਟਿਵ M970_061160 ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਵਜੋਂ ਐਨੋਟੇਟ ਕੀਤਾ ਗਿਆ ਸੀ।ਇਹ ਨਿਰੀਖਣ ਸੁਝਾਅ ਦਿੰਦਾ ਹੈ ਕਿ ਮਾਈਕ੍ਰੋਸਪੋਰਿਡੀਆ ਜੀਨੋਮ ਵਿਭਿੰਨਤਾ ਨੂੰ ਵਰਤਮਾਨ ਵਿੱਚ ਬਹੁਤ ਜ਼ਿਆਦਾ ਅੰਦਾਜ਼ਾ ਲਗਾਇਆ ਗਿਆ ਹੈ: ਕੁਝ ਜੀਨ ਜੋ ਵਰਤਮਾਨ ਵਿੱਚ ਮਾਈਕ੍ਰੋਸਪੋਰਿਡੀਆ ਵਿੱਚ ਗੁਆਚ ਗਏ ਹਨ ਅਸਲ ਵਿੱਚ ਸੁਰੱਖਿਅਤ ਹਨ, ਭਾਵੇਂ ਕਿ ਬਹੁਤ ਜ਼ਿਆਦਾ ਵਿਭਿੰਨ ਰੂਪਾਂ ਵਿੱਚ;ਇਸ ਦੀ ਬਜਾਏ, ਕੁਝ ਨੂੰ ਕੀੜਾ-ਵਿਸ਼ੇਸ਼ ਪ੍ਰੋਟੀਨ (ਜਿਵੇਂ ਕਿ ਕਾਲਪਨਿਕ ਪ੍ਰੋਟੀਨ M970_061160) ਲਈ ਮਾਈਕ੍ਰੋਸਪੋਰਿਡੀਆ ਜੀਨਾਂ ਲਈ ਕੋਡ ਕਰਨ ਲਈ ਸੋਚਿਆ ਜਾਂਦਾ ਹੈ, ਅਸਲ ਵਿੱਚ ਦੂਜੇ ਯੂਕੇਰੀਓਟਸ ਵਿੱਚ ਪਾਏ ਜਾਣ ਵਾਲੇ ਬਹੁਤ ਹੀ ਵਿਭਿੰਨ ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਲਈ ਕੋਡ ਹੁੰਦੇ ਹਨ।
ਇਹ ਖੋਜ ਇਹ ਸੁਝਾਅ ਦਿੰਦੀ ਹੈ ਕਿ rRNA ਵਿਨਾਸ਼ਕਾਰੀ ਰਾਇਬੋਸੋਮਲ ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਵਿੱਚ ਕ੍ਰਮ ਸੰਭਾਲ ਦੇ ਇੱਕ ਨਾਟਕੀ ਨੁਕਸਾਨ ਦਾ ਕਾਰਨ ਬਣ ਸਕਦੀ ਹੈ, ਜਿਸ ਨਾਲ ਇਹ ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਸਮਰੂਪ ਖੋਜਾਂ ਲਈ ਖੋਜੇ ਨਹੀਂ ਜਾ ਸਕਦੇ ਹਨ।ਇਸ ਤਰ੍ਹਾਂ, ਅਸੀਂ ਛੋਟੇ ਜੀਨੋਮ ਜੀਵਾਣੂਆਂ ਵਿੱਚ ਅਣੂ ਦੀ ਗਿਰਾਵਟ ਦੀ ਅਸਲ ਡਿਗਰੀ ਨੂੰ ਬਹੁਤ ਜ਼ਿਆਦਾ ਅੰਦਾਜ਼ਾ ਲਗਾ ਸਕਦੇ ਹਾਂ, ਕਿਉਂਕਿ ਕੁਝ ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਜੋ ਗੁੰਮ ਹੋ ਜਾਣ ਬਾਰੇ ਸੋਚਦੇ ਹਨ ਅਸਲ ਵਿੱਚ ਕਾਇਮ ਰਹਿੰਦੇ ਹਨ, ਹਾਲਾਂਕਿ ਬਹੁਤ ਜ਼ਿਆਦਾ ਬਦਲੇ ਹੋਏ ਰੂਪਾਂ ਵਿੱਚ।
ਪਰਜੀਵੀ ਅਤਿਅੰਤ ਜੀਨੋਮ ਕਮੀ ਦੀਆਂ ਸਥਿਤੀਆਂ ਵਿੱਚ ਆਪਣੀਆਂ ਅਣੂ ਮਸ਼ੀਨਾਂ ਦੇ ਕੰਮ ਨੂੰ ਕਿਵੇਂ ਬਰਕਰਾਰ ਰੱਖ ਸਕਦੇ ਹਨ?ਸਾਡਾ ਅਧਿਐਨ ਇਸ ਸਵਾਲ ਦਾ ਜਵਾਬ E. cuniculi ਦੇ ਗੁੰਝਲਦਾਰ ਅਣੂ ਬਣਤਰ (ਰਾਈਬੋਸੋਮ) ਦਾ ਵਰਣਨ ਕਰਕੇ ਦਿੰਦਾ ਹੈ, ਜੋ ਕਿ ਸਭ ਤੋਂ ਛੋਟੇ ਯੂਕੇਰੀਓਟਿਕ ਜੀਨੋਮ ਵਿੱਚੋਂ ਇੱਕ ਜੀਵ ਹੈ।
ਇਹ ਲਗਭਗ ਦੋ ਦਹਾਕਿਆਂ ਤੋਂ ਜਾਣਿਆ ਜਾਂਦਾ ਹੈ ਕਿ ਮਾਈਕਰੋਬਾਇਲ ਪਰਜੀਵੀਆਂ ਵਿੱਚ ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਅਤੇ ਆਰਐਨਏ ਅਣੂ ਅਕਸਰ ਮੁਕਤ-ਜੀਵਤ ਪ੍ਰਜਾਤੀਆਂ ਵਿੱਚ ਉਹਨਾਂ ਦੇ ਸਮਰੂਪ ਅਣੂਆਂ ਤੋਂ ਵੱਖਰੇ ਹੁੰਦੇ ਹਨ ਕਿਉਂਕਿ ਉਹਨਾਂ ਵਿੱਚ ਗੁਣਵੱਤਾ ਨਿਯੰਤਰਣ ਕੇਂਦਰਾਂ ਦੀ ਘਾਟ ਹੁੰਦੀ ਹੈ, ਮੁਫਤ-ਜੀਵਣ ਵਾਲੇ ਰੋਗਾਣੂਆਂ ਵਿੱਚ ਉਹਨਾਂ ਦੇ ਆਕਾਰ ਦਾ 50% ਤੱਕ ਘਟਾਇਆ ਜਾਂਦਾ ਹੈ, ਆਦਿ।ਬਹੁਤ ਸਾਰੇ ਕਮਜ਼ੋਰ ਪਰਿਵਰਤਨ ਜੋ ਫੋਲਡਿੰਗ ਅਤੇ ਕਾਰਜ ਨੂੰ ਵਿਗਾੜਦੇ ਹਨ।ਉਦਾਹਰਨ ਲਈ, ਛੋਟੇ ਜੀਨੋਮ ਜੀਵਾਣੂਆਂ ਦੇ ਰਾਈਬੋਸੋਮ, ਜਿਸ ਵਿੱਚ ਬਹੁਤ ਸਾਰੇ ਇੰਟਰਾਸੈਲੂਲਰ ਪਰਜੀਵੀ ਅਤੇ ਐਂਡੋਸਿਮਬਿਓਨਟਸ ਸ਼ਾਮਲ ਹਨ, ਵਿੱਚ ਕਈ ਰਾਈਬੋਸੋਮਲ ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਅਤੇ ਇੱਕ ਤਿਹਾਈ ਤੱਕ ਆਰਆਰਐਨਏ ਨਿਊਕਲੀਓਟਾਈਡਸ ਦੀ ਕਮੀ ਹੋਣ ਦੀ ਉਮੀਦ ਕੀਤੀ ਜਾਂਦੀ ਹੈ, ਜੋ ਕਿ ਮੁਕਤ-ਜੀਵ ਸਪੀਸੀਜ਼ 27, 29, 30, 49 ਦੇ ਮੁਕਾਬਲੇ ਹੁੰਦੇ ਹਨ। ਜੀਨੋਮਿਕਸ।
ਸਾਡਾ ਅਧਿਐਨ ਦਰਸਾਉਂਦਾ ਹੈ ਕਿ ਮੈਕਰੋਮੋਲੀਕਿਊਲਸ ਦੀ ਬਣਤਰ ਵਿਕਾਸਵਾਦ ਦੇ ਬਹੁਤ ਸਾਰੇ ਪਹਿਲੂਆਂ ਨੂੰ ਉਜਾਗਰ ਕਰ ਸਕਦੀ ਹੈ ਜੋ ਅੰਦਰੂਨੀ ਪਰਜੀਵੀਆਂ ਅਤੇ ਹੋਰ ਮੇਜ਼ਬਾਨ-ਪ੍ਰਤੀਬੰਧਿਤ ਜੀਵਾਂ (ਪੂਰਕ ਚਿੱਤਰ 7) ਦੇ ਰਵਾਇਤੀ ਤੁਲਨਾਤਮਕ ਜੀਨੋਮਿਕ ਅਧਿਐਨਾਂ ਤੋਂ ਕੱਢਣਾ ਮੁਸ਼ਕਲ ਹਨ।ਉਦਾਹਰਨ ਲਈ, eL14 ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਦੀ ਉਦਾਹਰਨ ਦਰਸਾਉਂਦੀ ਹੈ ਕਿ ਅਸੀਂ ਪਰਜੀਵੀ ਸਪੀਸੀਜ਼ ਵਿੱਚ ਅਣੂ ਯੰਤਰ ਦੇ ਪਤਨ ਦੀ ਅਸਲ ਡਿਗਰੀ ਨੂੰ ਬਹੁਤ ਜ਼ਿਆਦਾ ਅੰਦਾਜ਼ਾ ਲਗਾ ਸਕਦੇ ਹਾਂ।ਐਨਸੇਫੈਲਿਟਿਕ ਪਰਜੀਵੀਆਂ ਵਿੱਚ ਹੁਣ ਸੈਂਕੜੇ ਮਾਈਕ੍ਰੋਸਪੋਰਿਡੀਆ-ਵਿਸ਼ੇਸ਼ ਜੀਨ ਹੋਣ ਦਾ ਵਿਸ਼ਵਾਸ ਕੀਤਾ ਜਾਂਦਾ ਹੈ।ਹਾਲਾਂਕਿ, ਸਾਡੇ ਨਤੀਜੇ ਦਰਸਾਉਂਦੇ ਹਨ ਕਿ ਇਹਨਾਂ ਵਿੱਚੋਂ ਕੁਝ ਪ੍ਰਤੀਤ ਹੋਣ ਵਾਲੇ ਖਾਸ ਜੀਨ ਅਸਲ ਵਿੱਚ ਜੀਨਾਂ ਦੇ ਬਹੁਤ ਵੱਖਰੇ ਰੂਪ ਹਨ ਜੋ ਹੋਰ ਯੂਕੇਰੀਓਟਸ ਵਿੱਚ ਆਮ ਹਨ।ਇਸ ਤੋਂ ਇਲਾਵਾ, msL2 ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਦੀ ਉਦਾਹਰਨ ਇਹ ਦਰਸਾਉਂਦੀ ਹੈ ਕਿ ਅਸੀਂ ਨਵੇਂ ਰਿਬੋਸੋਮਲ ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਨੂੰ ਕਿਵੇਂ ਨਜ਼ਰਅੰਦਾਜ਼ ਕਰਦੇ ਹਾਂ ਅਤੇ ਪਰਜੀਵੀ ਅਣੂ ਮਸ਼ੀਨਾਂ ਦੀ ਸਮੱਗਰੀ ਨੂੰ ਘੱਟ ਸਮਝਦੇ ਹਾਂ।ਛੋਟੇ ਅਣੂਆਂ ਦੀ ਉਦਾਹਰਨ ਇਹ ਦਰਸਾਉਂਦੀ ਹੈ ਕਿ ਅਸੀਂ ਪਰਜੀਵੀ ਅਣੂ ਬਣਤਰਾਂ ਵਿੱਚ ਸਭ ਤੋਂ ਹੁਸ਼ਿਆਰ ਕਾਢਾਂ ਨੂੰ ਕਿਵੇਂ ਨਜ਼ਰਅੰਦਾਜ਼ ਕਰ ਸਕਦੇ ਹਾਂ ਜੋ ਉਹਨਾਂ ਨੂੰ ਨਵੀਂ ਜੈਵਿਕ ਗਤੀਵਿਧੀ ਪ੍ਰਦਾਨ ਕਰ ਸਕਦੀਆਂ ਹਨ।
ਇਕੱਠੇ ਕੀਤੇ ਗਏ, ਇਹ ਨਤੀਜੇ ਮੇਜ਼ਬਾਨ-ਪ੍ਰਤੀਬੰਧਿਤ ਜੀਵਾਂ ਦੇ ਅਣੂ ਬਣਤਰਾਂ ਅਤੇ ਮੁਕਤ-ਜੀਵਤ ਜੀਵਾਂ ਵਿੱਚ ਉਹਨਾਂ ਦੇ ਹਮਰੁਤਬਾ ਵਿਚਕਾਰ ਅੰਤਰ ਦੀ ਸਾਡੀ ਸਮਝ ਨੂੰ ਬਿਹਤਰ ਬਣਾਉਂਦੇ ਹਨ।ਅਸੀਂ ਇਹ ਦਿਖਾਉਂਦੇ ਹਾਂ ਕਿ ਅਣੂ ਮਸ਼ੀਨਾਂ, ਜਿਨ੍ਹਾਂ ਨੂੰ ਲੰਬੇ ਸਮੇਂ ਤੋਂ ਘਟਾਇਆ ਗਿਆ, ਵਿਗਾੜ, ਅਤੇ ਵੱਖ-ਵੱਖ ਕਮਜ਼ੋਰ ਪਰਿਵਰਤਨ ਦੇ ਅਧੀਨ ਮੰਨਿਆ ਜਾਂਦਾ ਹੈ, ਦੀ ਬਜਾਏ ਯੋਜਨਾਬੱਧ ਢੰਗ ਨਾਲ ਅਣਡਿੱਠ ਕੀਤੇ ਗਏ ਅਸਧਾਰਨ ਸੰਰਚਨਾਤਮਕ ਵਿਸ਼ੇਸ਼ਤਾਵਾਂ ਦਾ ਇੱਕ ਸਮੂਹ ਹੁੰਦਾ ਹੈ।
ਦੂਜੇ ਪਾਸੇ, ਗੈਰ-ਭਾਰੀ rRNA ਟੁਕੜੇ ਅਤੇ ਫਿਊਜ਼ਡ ਟੁਕੜੇ ਜੋ ਸਾਨੂੰ E. cuniculi ਦੇ ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਵਿੱਚ ਮਿਲੇ ਹਨ, ਇਹ ਸੁਝਾਅ ਦਿੰਦੇ ਹਨ ਕਿ ਜੀਨੋਮ ਦੀ ਕਮੀ ਮੂਲ ਅਣੂ ਮਸ਼ੀਨਰੀ ਦੇ ਉਹਨਾਂ ਹਿੱਸਿਆਂ ਨੂੰ ਵੀ ਬਦਲ ਸਕਦੀ ਹੈ ਜੋ ਜੀਵਨ ਦੇ ਤਿੰਨ ਖੇਤਰਾਂ ਵਿੱਚ ਸੁਰੱਖਿਅਤ ਹਨ - ਲਗਭਗ 3.5 ਬਿਲੀਅਨ ਸਾਲਾਂ ਬਾਅਦ।ਸਪੀਸੀਜ਼ ਦਾ ਸੁਤੰਤਰ ਵਿਕਾਸ.
E. cuniculi ribosomes ਵਿੱਚ bulge-free ਅਤੇ fused rRNA ਟੁਕੜੇ ਐਂਡੋਸਿਮਬਾਇਓਟਿਕ ਬੈਕਟੀਰੀਆ ਵਿੱਚ RNA ਅਣੂਆਂ ਦੇ ਪਿਛਲੇ ਅਧਿਐਨਾਂ ਦੀ ਰੌਸ਼ਨੀ ਵਿੱਚ ਖਾਸ ਦਿਲਚਸਪੀ ਰੱਖਦੇ ਹਨ।ਉਦਾਹਰਨ ਲਈ, ਐਫੀਡ ਐਂਡੋਸਿੰਬਿਓਨਟ ਬੁਚਨੇਰਾ ਐਫੀਡੀਕੋਲਾ ਵਿੱਚ, rRNA ਅਤੇ tRNA ਅਣੂਆਂ ਵਿੱਚ A+T ਰਚਨਾ ਪੱਖਪਾਤ ਅਤੇ ਗੈਰ-ਕੈਨੋਨੀਕਲ ਬੇਸ ਜੋੜਿਆਂ ਦੇ ਉੱਚ ਅਨੁਪਾਤ 20,50 ਕਾਰਨ ਤਾਪਮਾਨ-ਸੰਵੇਦਨਸ਼ੀਲ ਬਣਤਰ ਦਿਖਾਏ ਗਏ ਹਨ।RNA ਵਿੱਚ ਇਹ ਤਬਦੀਲੀਆਂ, ਅਤੇ ਨਾਲ ਹੀ ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਦੇ ਅਣੂਆਂ ਵਿੱਚ ਤਬਦੀਲੀਆਂ, ਨੂੰ ਹੁਣ ਸਹਿਭਾਗੀਆਂ 'ਤੇ ਐਂਡੋਸਿਮਬਿਓਨਟਸ ਦੀ ਜ਼ਿਆਦਾ ਨਿਰਭਰਤਾ ਅਤੇ ਗਰਮੀ 21, 23 ਨੂੰ ਟ੍ਰਾਂਸਫਰ ਕਰਨ ਵਿੱਚ ਐਂਡੋਸਿੰਬਿਓਨਟਸ ਦੀ ਅਯੋਗਤਾ ਲਈ ਜ਼ਿੰਮੇਵਾਰ ਮੰਨਿਆ ਜਾਂਦਾ ਹੈ।ਹਾਲਾਂਕਿ ਪਰਜੀਵੀ ਮਾਈਕ੍ਰੋਸਪੋਰਿਡੀਆ ਆਰਆਰਐਨਏ ਵਿੱਚ ਸੰਰਚਨਾਤਮਕ ਤੌਰ 'ਤੇ ਵੱਖਰੀਆਂ ਤਬਦੀਲੀਆਂ ਹਨ, ਪਰ ਇਹਨਾਂ ਤਬਦੀਲੀਆਂ ਦੀ ਪ੍ਰਕਿਰਤੀ ਇਹ ਸੁਝਾਅ ਦਿੰਦੀ ਹੈ ਕਿ ਘਟੀ ਹੋਈ ਥਰਮਲ ਸਥਿਰਤਾ ਅਤੇ ਚੈਪਰੋਨ ਪ੍ਰੋਟੀਨ 'ਤੇ ਉੱਚ ਨਿਰਭਰਤਾ ਘਟੇ ਹੋਏ ਜੀਨੋਮ ਵਾਲੇ ਜੀਵਾਂ ਵਿੱਚ ਆਰਐਨਏ ਅਣੂਆਂ ਦੀਆਂ ਆਮ ਵਿਸ਼ੇਸ਼ਤਾਵਾਂ ਹੋ ਸਕਦੀਆਂ ਹਨ।
ਦੂਜੇ ਪਾਸੇ, ਸਾਡੀਆਂ ਬਣਤਰਾਂ ਦਰਸਾਉਂਦੀਆਂ ਹਨ ਕਿ ਪੈਰਾਸਾਈਟ ਮਾਈਕ੍ਰੋਸਪੋਰਿਡੀਆ ਨੇ ਵਿਆਪਕ ਤੌਰ 'ਤੇ ਸੁਰੱਖਿਅਤ rRNA ਅਤੇ ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਦੇ ਟੁਕੜਿਆਂ ਦਾ ਵਿਰੋਧ ਕਰਨ ਦੀ ਇੱਕ ਵਿਲੱਖਣ ਯੋਗਤਾ ਵਿਕਸਿਤ ਕੀਤੀ ਹੈ, ਜਿਸ ਨਾਲ ਵਿਨਾਸ਼ਕਾਰੀ rRNA ਅਤੇ ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਦੇ ਟੁਕੜਿਆਂ ਦੀ ਢਾਂਚਾਗਤ ਨਕਲ ਵਜੋਂ ਭਰਪੂਰ ਅਤੇ ਆਸਾਨੀ ਨਾਲ ਉਪਲਬਧ ਛੋਟੇ ਮੈਟਾਬੋਲਾਈਟਾਂ ਦੀ ਵਰਤੋਂ ਕਰਨ ਦੀ ਸਮਰੱਥਾ ਵਿਕਸਿਤ ਹੋਈ ਹੈ।ਅਣੂ ਬਣਤਰ ਵਿੱਚ ਗਿਰਾਵਟ..ਇਹ ਰਾਏ ਇਸ ਤੱਥ ਦੁਆਰਾ ਸਮਰਥਤ ਹੈ ਕਿ ਛੋਟੇ ਅਣੂ ਜੋ rRNA ਵਿੱਚ ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਦੇ ਟੁਕੜਿਆਂ ਦੇ ਨੁਕਸਾਨ ਦੀ ਪੂਰਤੀ ਕਰਦੇ ਹਨ ਅਤੇ E. cuniculi ਦੇ ਰਾਈਬੋਸੋਮ uL15 ਅਤੇ eL30 ਪ੍ਰੋਟੀਨਾਂ ਵਿੱਚ ਮਾਈਕ੍ਰੋਸਪੋਰਿਡੀਆ-ਵਿਸ਼ੇਸ਼ ਰਹਿੰਦ-ਖੂੰਹਦ ਨਾਲ ਬੰਨ੍ਹਦੇ ਹਨ।ਇਹ ਸੁਝਾਅ ਦਿੰਦਾ ਹੈ ਕਿ ਛੋਟੇ ਅਣੂਆਂ ਨੂੰ ਰਾਇਬੋਸੋਮ ਨਾਲ ਜੋੜਨਾ ਸਕਾਰਾਤਮਕ ਚੋਣ ਦਾ ਇੱਕ ਉਤਪਾਦ ਹੋ ਸਕਦਾ ਹੈ, ਜਿਸ ਵਿੱਚ ਰਾਇਬੋਸੋਮਲ ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਵਿੱਚ ਮਾਈਕ੍ਰੋਸਪੋਰਿਡੀਆ-ਵਿਸ਼ੇਸ਼ ਪਰਿਵਰਤਨ ਨੂੰ ਛੋਟੇ ਅਣੂਆਂ ਲਈ ਰਾਇਬੋਸੋਮ ਦੀ ਸਾਂਝ ਨੂੰ ਵਧਾਉਣ ਦੀ ਉਹਨਾਂ ਦੀ ਯੋਗਤਾ ਲਈ ਚੁਣਿਆ ਗਿਆ ਹੈ, ਜਿਸ ਨਾਲ ਵਧੇਰੇ ਕੁਸ਼ਲ ਰਾਇਬੋਸੋਮਲ ਜੀਵਾਣੂ ਬਣ ਸਕਦੇ ਹਨ।ਖੋਜ ਮਾਈਕਰੋਬਾਇਲ ਪਰਜੀਵੀਆਂ ਦੀ ਅਣੂ ਬਣਤਰ ਵਿੱਚ ਇੱਕ ਚੁਸਤ ਨਵੀਨਤਾ ਦਾ ਖੁਲਾਸਾ ਕਰਦੀ ਹੈ ਅਤੇ ਸਾਨੂੰ ਇਸ ਗੱਲ ਦੀ ਬਿਹਤਰ ਸਮਝ ਪ੍ਰਦਾਨ ਕਰਦੀ ਹੈ ਕਿ ਕਿਵੇਂ ਪਰਜੀਵੀ ਅਣੂ ਬਣਤਰ ਘਟਾਓ ਵਿਕਾਸ ਦੇ ਬਾਵਜੂਦ ਆਪਣੇ ਕਾਰਜ ਨੂੰ ਬਰਕਰਾਰ ਰੱਖਦੇ ਹਨ।
ਫਿਲਹਾਲ ਇਨ੍ਹਾਂ ਛੋਟੇ ਅਣੂਆਂ ਦੀ ਪਛਾਣ ਅਸਪਸ਼ਟ ਹੈ।ਇਹ ਸਪੱਸ਼ਟ ਨਹੀਂ ਹੈ ਕਿ ਰਾਇਬੋਸੋਮਲ ਬਣਤਰ ਵਿੱਚ ਇਹਨਾਂ ਛੋਟੇ ਅਣੂਆਂ ਦੀ ਦਿੱਖ ਮਾਈਕ੍ਰੋਸਪੋਰਿਡੀਆ ਸਪੀਸੀਜ਼ ਵਿੱਚ ਵੱਖਰਾ ਕਿਉਂ ਹੈ।ਖਾਸ ਤੌਰ 'ਤੇ, ਇਹ ਸਪੱਸ਼ਟ ਨਹੀਂ ਹੈ ਕਿ V. necatrix ਦੇ eL20 ਅਤੇ K172 ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਵਿੱਚ F170 ਰਹਿੰਦ-ਖੂੰਹਦ ਦੀ ਮੌਜੂਦਗੀ ਦੇ ਬਾਵਜੂਦ, E. cuniculi ਅਤੇ P. locustae ਦੇ ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਵਿੱਚ ਨਿਊਕਲੀਓਟਾਈਡ ਬਾਈਡਿੰਗ ਕਿਉਂ ਦੇਖੀ ਜਾਂਦੀ ਹੈ, ਅਤੇ V. necatrix ਦੇ ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਵਿੱਚ ਨਹੀਂ।ਇਹ ਮਿਟਾਉਣਾ ਰਹਿੰਦ-ਖੂੰਹਦ 43 uL6 (ਨਿਊਕਲੀਓਟਾਈਡ ਬਾਈਡਿੰਗ ਪਾਕੇਟ ਦੇ ਨਾਲ ਸਥਿਤ) ਕਾਰਨ ਹੋ ਸਕਦਾ ਹੈ, ਜੋ V. necatrix ਵਿੱਚ ਟਾਈਰੋਸਾਈਨ ਹੈ ਅਤੇ E. cuniculi ਅਤੇ P. locustae ਵਿੱਚ ਥ੍ਰੋਨਾਇਨ ਨਹੀਂ ਹੈ।Tyr43 ਦੀ ਭਾਰੀ ਖੁਸ਼ਬੂਦਾਰ ਸਾਈਡ ਚੇਨ ਸਟੀਰਿਕ ਓਵਰਲੈਪ ਦੇ ਕਾਰਨ ਨਿਊਕਲੀਓਟਾਈਡ ਬਾਈਡਿੰਗ ਵਿੱਚ ਦਖਲ ਦੇ ਸਕਦੀ ਹੈ।ਵਿਕਲਪਕ ਤੌਰ 'ਤੇ, ਸਪੱਸ਼ਟ ਨਿਊਕਲੀਓਟਾਈਡ ਮਿਟਾਉਣਾ ਕ੍ਰਾਇਓ-ਈਐਮ ਇਮੇਜਿੰਗ ਦੇ ਘੱਟ ਰੈਜ਼ੋਲਿਊਸ਼ਨ ਦੇ ਕਾਰਨ ਹੋ ਸਕਦਾ ਹੈ, ਜੋ V. necatrix ribosomal ਟੁਕੜਿਆਂ ਦੇ ਮਾਡਲਿੰਗ ਨੂੰ ਰੋਕਦਾ ਹੈ।
ਦੂਜੇ ਪਾਸੇ, ਸਾਡਾ ਕੰਮ ਸੁਝਾਅ ਦਿੰਦਾ ਹੈ ਕਿ ਜੀਨੋਮ ਦੇ ਸੜਨ ਦੀ ਪ੍ਰਕਿਰਿਆ ਇੱਕ ਖੋਜੀ ਸ਼ਕਤੀ ਹੋ ਸਕਦੀ ਹੈ।ਖਾਸ ਤੌਰ 'ਤੇ, E. cuniculi ribosome ਦੀ ਬਣਤਰ ਸੁਝਾਅ ਦਿੰਦੀ ਹੈ ਕਿ ਮਾਈਕ੍ਰੋਸਪੋਰਿਡੀਆ ਰਾਇਬੋਸੋਮ ਵਿੱਚ rRNA ਅਤੇ ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਦੇ ਟੁਕੜਿਆਂ ਦਾ ਨੁਕਸਾਨ ਵਿਕਾਸਵਾਦੀ ਦਬਾਅ ਬਣਾਉਂਦਾ ਹੈ ਜੋ ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਬਣਤਰ ਵਿੱਚ ਤਬਦੀਲੀਆਂ ਨੂੰ ਉਤਸ਼ਾਹਿਤ ਕਰਦਾ ਹੈ।ਇਹ ਰੂਪ ਰਾਇਬੋਸੋਮ ਦੀ ਸਰਗਰਮ ਸਾਈਟ ਤੋਂ ਬਹੁਤ ਦੂਰ ਹੁੰਦੇ ਹਨ ਅਤੇ ਅਨੁਕੂਲ ਰਾਇਬੋਸੋਮ ਅਸੈਂਬਲੀ ਨੂੰ ਬਣਾਈ ਰੱਖਣ (ਜਾਂ ਮੁੜ ਬਹਾਲ ਕਰਨ) ਵਿੱਚ ਮਦਦ ਕਰਦੇ ਪ੍ਰਤੀਤ ਹੁੰਦੇ ਹਨ ਜੋ ਨਹੀਂ ਤਾਂ ਘਟਾਏ ਗਏ rRNA ਦੁਆਰਾ ਵਿਘਨ ਪਵੇਗੀ।ਇਹ ਸੁਝਾਅ ਦਿੰਦਾ ਹੈ ਕਿ ਮਾਈਕ੍ਰੋਸਪੋਰਿਡੀਆ ਰਾਇਬੋਸੋਮ ਦੀ ਇੱਕ ਵੱਡੀ ਨਵੀਨਤਾ ਜੀਨ ਦੇ ਵਹਿਣ ਨੂੰ ਬਫਰ ਕਰਨ ਦੀ ਜ਼ਰੂਰਤ ਵਿੱਚ ਵਿਕਸਤ ਹੋਈ ਜਾਪਦੀ ਹੈ।
ਸ਼ਾਇਦ ਇਹ ਨਿਊਕਲੀਓਟਾਈਡ ਬਾਈਡਿੰਗ ਦੁਆਰਾ ਸਭ ਤੋਂ ਵਧੀਆ ਢੰਗ ਨਾਲ ਦਰਸਾਇਆ ਗਿਆ ਹੈ, ਜੋ ਹੁਣ ਤੱਕ ਹੋਰ ਜੀਵਾਂ ਵਿੱਚ ਕਦੇ ਨਹੀਂ ਦੇਖਿਆ ਗਿਆ ਹੈ।ਇਹ ਤੱਥ ਕਿ ਨਿਊਕਲੀਓਟਾਈਡ-ਬਾਈਡਿੰਗ ਅਵਸ਼ੇਸ਼ ਆਮ ਮਾਈਕ੍ਰੋਸਪੋਰਿਡੀਆ ਵਿੱਚ ਮੌਜੂਦ ਹਨ, ਪਰ ਹੋਰ ਯੂਕੇਰੀਓਟਸ ਵਿੱਚ ਨਹੀਂ, ਇਹ ਸੁਝਾਅ ਦਿੰਦਾ ਹੈ ਕਿ ਨਿਊਕਲੀਓਟਾਈਡ-ਬਾਈਡਿੰਗ ਸਾਈਟਾਂ ਸਿਰਫ਼ ਅਲੋਪ ਹੋਣ ਦੀ ਉਡੀਕ ਕਰ ਰਹੇ ਅਵਸ਼ੇਸ਼ ਨਹੀਂ ਹਨ, ਜਾਂ ਆਰਆਰਐਨਏ ਲਈ ਵਿਅਕਤੀਗਤ ਨਿਊਕਲੀਓਟਾਈਡਸ ਦੇ ਰੂਪ ਵਿੱਚ ਮੁੜ ਬਹਾਲ ਕੀਤੇ ਜਾਣ ਲਈ ਅੰਤਿਮ ਸਾਈਟ ਨਹੀਂ ਹਨ।ਇਸਦੀ ਬਜਾਏ, ਇਹ ਸਾਈਟ ਇੱਕ ਉਪਯੋਗੀ ਵਿਸ਼ੇਸ਼ਤਾ ਦੀ ਤਰ੍ਹਾਂ ਜਾਪਦੀ ਹੈ ਜੋ ਸਕਾਰਾਤਮਕ ਚੋਣ ਦੇ ਕਈ ਦੌਰ ਵਿੱਚ ਵਿਕਸਤ ਹੋ ਸਕਦੀ ਹੈ।ਨਿਊਕਲੀਓਟਾਈਡ ਬਾਈਡਿੰਗ ਸਾਈਟਾਂ ਕੁਦਰਤੀ ਚੋਣ ਦਾ ਉਪ-ਉਤਪਾਦ ਹੋ ਸਕਦੀਆਂ ਹਨ: ਇੱਕ ਵਾਰ ES39L ਘਟਣ ਤੋਂ ਬਾਅਦ, ਮਾਈਕ੍ਰੋਸਪੋਰਿਡੀਆ ਨੂੰ ES39L ਦੀ ਅਣਹੋਂਦ ਵਿੱਚ ਅਨੁਕੂਲ ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਬਾਇਓਜੈਨੇਸਿਸ ਨੂੰ ਬਹਾਲ ਕਰਨ ਲਈ ਮੁਆਵਜ਼ਾ ਲੈਣ ਲਈ ਮਜਬੂਰ ਕੀਤਾ ਜਾਂਦਾ ਹੈ।ਕਿਉਂਕਿ ਇਹ ਨਿਊਕਲੀਓਟਾਈਡ ES39L ਵਿੱਚ A3186 ਨਿਊਕਲੀਓਟਾਈਡ ਦੇ ਅਣੂ ਸੰਪਰਕਾਂ ਦੀ ਨਕਲ ਕਰ ਸਕਦਾ ਹੈ, ਇਸ ਲਈ ਨਿਊਕਲੀਓਟਾਈਡ ਅਣੂ ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਦਾ ਇੱਕ ਬਿਲਡਿੰਗ ਬਲਾਕ ਬਣ ਜਾਂਦਾ ਹੈ, ਜਿਸ ਦੀ ਬਾਈਡਿੰਗ eL30 ਕ੍ਰਮ ਦੇ ਪਰਿਵਰਤਨ ਦੁਆਰਾ ਹੋਰ ਸੁਧਾਰੀ ਜਾਂਦੀ ਹੈ।
ਅੰਦਰੂਨੀ ਪਰਜੀਵੀਆਂ ਦੇ ਅਣੂ ਵਿਕਾਸ ਦੇ ਸਬੰਧ ਵਿੱਚ, ਸਾਡਾ ਅਧਿਐਨ ਦਰਸਾਉਂਦਾ ਹੈ ਕਿ ਡਾਰਵਿਨੀਅਨ ਕੁਦਰਤੀ ਚੋਣ ਦੀਆਂ ਸ਼ਕਤੀਆਂ ਅਤੇ ਜੀਨੋਮ ਦੇ ਸੜਨ ਦੇ ਜੈਨੇਟਿਕ ਡ੍ਰਾਈਫਟ ਸਮਾਨਾਂਤਰ ਵਿੱਚ ਕੰਮ ਨਹੀਂ ਕਰਦੇ, ਪਰ ਓਸੀਲੇਟ ਹੁੰਦੇ ਹਨ।ਪਹਿਲਾਂ, ਜੈਨੇਟਿਕ ਡ੍ਰਾਈਫਟ ਬਾਇਓਮੋਲੀਕਿਊਲਜ਼ ਦੀਆਂ ਮਹੱਤਵਪੂਰਣ ਵਿਸ਼ੇਸ਼ਤਾਵਾਂ ਨੂੰ ਖਤਮ ਕਰਦਾ ਹੈ, ਜਿਸ ਨਾਲ ਮੁਆਵਜ਼ੇ ਦੀ ਬਹੁਤ ਲੋੜ ਹੁੰਦੀ ਹੈ।ਕੇਵਲ ਤਾਂ ਹੀ ਜਦੋਂ ਪਰਜੀਵੀ ਡਾਰਵਿਨ ਦੀ ਕੁਦਰਤੀ ਚੋਣ ਦੁਆਰਾ ਇਸ ਲੋੜ ਨੂੰ ਪੂਰਾ ਕਰਦੇ ਹਨ ਤਾਂ ਉਹਨਾਂ ਦੇ ਮੈਕਰੋਮੋਲੀਕਿਊਲਸ ਨੂੰ ਉਹਨਾਂ ਦੇ ਸਭ ਤੋਂ ਪ੍ਰਭਾਵਸ਼ਾਲੀ ਅਤੇ ਨਵੀਨਤਾਕਾਰੀ ਗੁਣਾਂ ਨੂੰ ਵਿਕਸਤ ਕਰਨ ਦਾ ਮੌਕਾ ਮਿਲੇਗਾ।ਮਹੱਤਵਪੂਰਨ ਤੌਰ 'ਤੇ, E. cuniculi ribosome ਵਿੱਚ ਨਿਊਕਲੀਓਟਾਈਡ ਬਾਈਡਿੰਗ ਸਾਈਟਾਂ ਦਾ ਵਿਕਾਸ ਸੁਝਾਅ ਦਿੰਦਾ ਹੈ ਕਿ ਅਣੂ ਵਿਕਾਸ ਦਾ ਇਹ ਨੁਕਸਾਨ-ਤੋਂ-ਲਾਭ ਪੈਟਰਨ ਨਾ ਸਿਰਫ ਨੁਕਸਾਨਦੇਹ ਪਰਿਵਰਤਨ ਨੂੰ ਅਮੋਰਟਾਈਜ਼ ਕਰਦਾ ਹੈ, ਪਰ ਕਈ ਵਾਰ ਪਰਜੀਵੀ ਮੈਕਰੋਮੋਲੀਕਿਊਲਜ਼ 'ਤੇ ਪੂਰੀ ਤਰ੍ਹਾਂ ਨਵੇਂ ਫੰਕਸ਼ਨ ਪ੍ਰਦਾਨ ਕਰਦਾ ਹੈ।
ਇਹ ਵਿਚਾਰ ਸੇਵੇਲ ਰਾਈਟ ਦੇ ਮੂਵਿੰਗ ਸੰਤੁਲਨ ਸਿਧਾਂਤ ਨਾਲ ਮੇਲ ਖਾਂਦਾ ਹੈ, ਜੋ ਕਹਿੰਦਾ ਹੈ ਕਿ ਕੁਦਰਤੀ ਚੋਣ ਦੀ ਇੱਕ ਸਖਤ ਪ੍ਰਣਾਲੀ ਜੀਵਾਂ ਦੀ 51,52,53 ਨੂੰ ਨਵੀਨਤਾ ਕਰਨ ਦੀ ਸਮਰੱਥਾ ਨੂੰ ਸੀਮਿਤ ਕਰਦੀ ਹੈ।ਹਾਲਾਂਕਿ, ਜੇ ਜੈਨੇਟਿਕ ਡ੍ਰਾਈਫਟ ਕੁਦਰਤੀ ਚੋਣ ਵਿੱਚ ਵਿਘਨ ਪਾਉਂਦਾ ਹੈ, ਤਾਂ ਇਹ ਵਹਿਣ ਅਜਿਹੇ ਬਦਲਾਅ ਪੈਦਾ ਕਰ ਸਕਦੇ ਹਨ ਜੋ ਆਪਣੇ ਆਪ ਵਿੱਚ ਅਨੁਕੂਲ (ਜਾਂ ਨੁਕਸਾਨਦੇਹ) ਨਹੀਂ ਹਨ ਪਰ ਹੋਰ ਤਬਦੀਲੀਆਂ ਵੱਲ ਲੈ ਜਾਂਦੇ ਹਨ ਜੋ ਉੱਚ ਤੰਦਰੁਸਤੀ ਜਾਂ ਨਵੀਂ ਜੈਵਿਕ ਗਤੀਵਿਧੀ ਪ੍ਰਦਾਨ ਕਰਦੇ ਹਨ।ਸਾਡਾ ਫਰੇਮਵਰਕ ਇਹ ਦਰਸਾਉਂਦੇ ਹੋਏ ਇਸ ਵਿਚਾਰ ਦਾ ਸਮਰਥਨ ਕਰਦਾ ਹੈ ਕਿ ਉਸੇ ਕਿਸਮ ਦਾ ਪਰਿਵਰਤਨ ਜੋ ਬਾਇਓਮੋਲੀਕਿਊਲ ਦੇ ਫੋਲਡ ਅਤੇ ਫੰਕਸ਼ਨ ਨੂੰ ਘਟਾਉਂਦਾ ਹੈ, ਇਸਦੇ ਸੁਧਾਰ ਲਈ ਮੁੱਖ ਟਰਿੱਗਰ ਜਾਪਦਾ ਹੈ।ਵਿਨ-ਵਿਨ ਈਵੋਲੂਸ਼ਨਰੀ ਮਾਡਲ ਦੇ ਅਨੁਸਾਰ, ਸਾਡਾ ਅਧਿਐਨ ਦਰਸਾਉਂਦਾ ਹੈ ਕਿ ਜੀਨੋਮ ਸੜਨ, ਜੋ ਕਿ ਰਵਾਇਤੀ ਤੌਰ 'ਤੇ ਇੱਕ ਡੀਜਨਰੇਟਿਵ ਪ੍ਰਕਿਰਿਆ ਵਜੋਂ ਦੇਖਿਆ ਜਾਂਦਾ ਹੈ, ਨਵੀਨਤਾ ਦਾ ਇੱਕ ਪ੍ਰਮੁੱਖ ਚਾਲਕ ਵੀ ਹੈ, ਕਦੇ-ਕਦੇ ਅਤੇ ਸ਼ਾਇਦ ਅਕਸਰ ਮੈਕਰੋਮੋਲੀਕਿਊਲਸ ਨੂੰ ਨਵੀਆਂ ਪਰਜੀਵੀ ਗਤੀਵਿਧੀਆਂ ਪ੍ਰਾਪਤ ਕਰਨ ਦੀ ਇਜਾਜ਼ਤ ਦਿੰਦਾ ਹੈ।ਦੀ ਵਰਤੋਂ ਕਰ ਸਕਦੇ ਹਨ।